+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3gcb | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | GAL6 (YEAST BLEOMYCIN HYDROLASE) MUTANT C73A/DELTAK454 | ||||||
要素 | GAL6 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / BLEOMYCIN HYDROLASE / PEPTIDASE / PROTEASE / DNA-BINDING PROTEIN / SELF-COMPARTMENTALIZING PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / double-stranded DNA binding / single-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding ...bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / double-stranded DNA binding / single-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cysteine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / mRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å | ||||||
データ登録者 | Joshua-Tor, L. / Zheng, W. / Johnston, S.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998 タイトル: The unusual active site of Gal6/bleomycin hydrolase can act as a carboxypeptidase, aminopeptidase, and peptide ligase. 著者: Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L. #1: ジャーナル: Science / 年: 1995 タイトル: Crystal Structure of a Conserved Protease that Binds DNA: The Bleomycin Hydrolase, Gal6 著者: Joshua-Tor, L. / Xu, H.E. / Johnston, S.A. / Rees, D.C. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3gcb.cif.gz | 115.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3gcb.ent.gz | 87.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3gcb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/3gcb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/3gcb | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| x 6||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53924.270 Da / 分子数: 1 / 変異: HIS6-TEV-TAG, C73A, DEL(K454) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 細胞株: BL21 / 遺伝子: GAL6C73ADELK / プラスミド: PKM260/PLYSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GAL6C73ADELK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) 参照: UniProt: Q01532, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 8.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM AMMONIUM SULFATE AND PEG MME 2K., pH 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 90 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.87→35 Å / Num. obs: 49450 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 8.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 39 |
反射 シェル | 解像度: 1.87→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.062 / Mean I/σ(I) obs: 22 / Rsym value: 0.062 / % possible all: 96.5 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 199974 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.5 % |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1GCB 解像度: 1.87→8 Å / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: 40 PROTEIN ATOMS WITH 0 OCCUPANCY BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS OCCUPANCIES FOR 40 PROTEIN ATOMS WERE SET TO 0.0 BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS. 5 OF THE 17 RESIDUE HIS-TAG/TEV SITE ...詳細: 40 PROTEIN ATOMS WITH 0 OCCUPANCY BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS OCCUPANCIES FOR 40 PROTEIN ATOMS WERE SET TO 0.0 BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS. 5 OF THE 17 RESIDUE HIS-TAG/TEV SITE ARE SEEN IN THE STRUCTURE.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 13.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.87→8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.87→1.94 Å / Total num. of bins used: 10
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|