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- PDB-3gcb: GAL6 (YEAST BLEOMYCIN HYDROLASE) MUTANT C73A/DELTAK454 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gcb
タイトルGAL6 (YEAST BLEOMYCIN HYDROLASE) MUTANT C73A/DELTAK454
要素GAL6
キーワードHYDROLASE / BLEOMYCIN HYDROLASE / PEPTIDASE / PROTEASE / DNA-BINDING PROTEIN / SELF-COMPARTMENTALIZING PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / L-homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding ...bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / L-homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to antibiotic / cysteine-type endopeptidase activity / mRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1B, bleomycin hydrolase / Peptidase C1-like family / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine proteinase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Joshua-Tor, L. / Zheng, W. / Johnston, S.A.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: The unusual active site of Gal6/bleomycin hydrolase can act as a carboxypeptidase, aminopeptidase, and peptide ligase.
著者: Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a Conserved Protease that Binds DNA: The Bleomycin Hydrolase, Gal6
著者: Joshua-Tor, L. / Xu, H.E. / Johnston, S.A. / Rees, D.C.
履歴
登録1998年2月27日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAL6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5898
ポリマ－53,9241
非ポリマー6657
水7,584421
1
A: GAL6
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)327,53348
ポリマ－323,5466
非ポリマー3,98742
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area44040 Å2
ΔGint-540 kcal/mol
Surface area99330 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.547, 150.547, 90.134
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 GAL6 / YBH / YEAST BLEOMYCIN HYDROLASE


分子量: 53924.270 Da / 分子数: 1 / 変異: HIS6-TEV-TAG, C73A, DEL(K454) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞株: BL21 / 遺伝子: GAL6C73ADELK / プラスミド: PKM260/PLYSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GAL6C73ADELK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q01532, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM AMMONIUM SULFATE AND PEG MME 2K., pH 8.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.5 mMbleomycin1drop
325 mMTris-HCl1drop
40.5 Mammonium sulfate1reservoir
53 %(v/v)mPEG20001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→35 Å / Num. obs: 49450 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 8.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.062 / Mean I/σ(I) obs: 22 / Rsym value: 0.062 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 199974
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GCB

1gcb


解像度: 1.87→8 Å / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 40 PROTEIN ATOMS WITH 0 OCCUPANCY BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS OCCUPANCIES FOR 40 PROTEIN ATOMS WERE SET TO 0.0 BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS. 5 OF THE 17 RESIDUE HIS-TAG/TEV SITE ...詳細: 40 PROTEIN ATOMS WITH 0 OCCUPANCY BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS OCCUPANCIES FOR 40 PROTEIN ATOMS WERE SET TO 0.0 BECAUSE OF DISORDERED SIDE CHAINS. 5 OF THE 17 RESIDUE HIS-TAG/TEV SITE ARE SEEN IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 4876 10 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.173 48446 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3694 0 37 421 4152
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it22.5
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 472 10.2 %
Rwork0.198 4149 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_JPL.PROTOPHCSDX_JPL.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19_LJ.SOLTOPH19_MOD.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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