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- PDB-3gbh: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NAD(P)H:FMN OXIDOREDUCTASE (SE196... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gbh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NAD(P)H:FMN OXIDOREDUCTASE (SE1966) FROM STAPHYLOCOCCUS EPIDERMIDIS ATCC 12228 AT 2.00 A RESOLUTION
要素NAD(P)H-flavin oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / PUTATIVE NAD(P)H:FMN OXIDOREDUCTASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / TRIETHYLENE GLYCOL / Unknown ligand / NAD(P)H-flavin oxidoreductase / NAD(P)H-flavin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis ATCC 12228 (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative NAD(P)H:FMN oxidoreductase (NP_765521.1) from Staphylococcus epidermidis ATCC 12228 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-flavin oxidoreductase
B: NAD(P)H-flavin oxidoreductase
C: NAD(P)H-flavin oxidoreductase
D: NAD(P)H-flavin oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,98125
ポリマ－99,1034
非ポリマー2,87921
水10,106561
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-35.9 kcal/mol
Surface area18290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.850, 86.150, 160.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A0 - 212
2114B0 - 212
3114C0 - 212
4114D0 - 212
1121A300
2121B300
3121D300
4121C300

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
NAD(P)H-flavin oxidoreductase


分子量: 24775.629 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis ATCC 12228 (表皮ブドウ球菌)
遺伝子: NP_765521.1, SE_1966 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8CN78, UniProt: A0A0H2VHN8*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 582分子

#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 561 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: NANODROP, 30.0% PEG 200, 5.0% PEG 3000, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97968 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月8日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.514 Å / Num. obs: 58789 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 15.417 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.3853.52818810774198.3
2.07-2.150.354.23072210803199.2
2.15-2.250.2985.23618411443199.5
2.25-2.370.28564169711374199.7
2.37-2.520.23874263511282199.7
2.52-2.710.1918.24186511001199.7
2.71-2.990.1489.84414211477199.8
2.99-3.420.10412.54303311158199.8
3.42-4.30.06417.34294911102199.7
4.3-29.5140.05719.44325611144198.4

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→29.514 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 6.097 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.139
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. FLAVIN MONONUCLEOTIDE COFACTOR (FMN) AND AN UNKNOWN LIGAND (UNL) ARE MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE ON EACH MONOMER. DURING THE REFINEMENT, THE FMN RESTRAINTS DICTIONARY WAS MODIFIED TO ALLOW BENDING OF THE ISOALLOXAZINE RING ALONG THE N5-N10 VIRTUAL AXIS RESULTING IN AN IMPROVED FIT BETWEEN THE FMN COORDINATES AND ELECTRON DENSITY. 5. GLYCEROL MOLECULES (GOL) FROM THE CRYOPROTECTANT ARE MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. SEVERAL ELECTRON DENSITY PEAKS BETWEEN SYMMETRY-RELATED SUBUNITS WERE OBSERVED ADJACENT TO GLUTAMIC AND ASPARTIC ACID SIDECHAINS, AND THE MAGNITUDE OF THESE DENSITY PEAKS IS CONSISTENT WITH THE X-RAY SCATTERING FROM A CALCIUM ATOM. THEREFORE, SEVERAL CALCIUM ATOMS WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 2972 5.1 %RANDOM
Rwork0.146 ---
obs0.148 58726 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 62.46 Å2 / Biso mean: 26.721 Å2 / Biso min: 11.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.514 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6721 0 212 561 7494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9949682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.054311867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4485888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09625.599334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.518151315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0931536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021302
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21446
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.25056
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.23506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23603
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0940.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3740.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2120.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0770.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.28124461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.35821724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9646985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.49463114
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.84182676
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2622MEDIUM POSITIONAL0.530.5
12B2622MEDIUM POSITIONAL0.450.5
13C2622MEDIUM POSITIONAL0.370.5
14D2622MEDIUM POSITIONAL0.50.5
11A2622MEDIUM THERMAL0.942
12B2622MEDIUM THERMAL0.862
13C2622MEDIUM THERMAL0.882
14D2622MEDIUM THERMAL0.842
21A41TIGHT POSITIONAL0.030.05
22B41TIGHT POSITIONAL0.020.05
23C41TIGHT POSITIONAL0.020.05
24D41TIGHT POSITIONAL0.030.05
21A41TIGHT THERMAL0.260.5
22B41TIGHT THERMAL0.290.5
23C41TIGHT THERMAL0.320.5
24D41TIGHT THERMAL0.250.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 206 -
Rwork0.156 4056 -
all-4262 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.60960.2319-0.01710.8990.00820.78960.0039-0.1465-0.17910.0654-0.0089-0.01240.1374-0.01130.005-0.1210.01630.0056-0.13960.0113-0.154616.32173.510938.2674
21.83050.1911-0.31370.92720.06980.74690.0336-0.0240.2618-0.01860.01430.0404-0.1121-0.0017-0.0479-0.13620.0103-0.0123-0.148-0.0069-0.140210.387489.187935.9379
31.3663-0.00030.01120.76660.10.47250.0183-0.03810.0940.003-0.01170.0296-0.061-0.0235-0.0067-0.13720.00360.0031-0.1740.0016-0.185922.243449.69871.1235
41.27870.3479-0.10320.9838-0.05230.41630.0125-0.0433-0.15810.0065-0.0245-0.0060.1169-0.01570.0119-0.11390.00830.0121-0.1669-0.001-0.170928.578134.54171.0597
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 212
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 212
4X-RAY DIFFRACTION3D300
5X-RAY DIFFRACTION4C300
6X-RAY DIFFRACTION4D2 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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