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- PDB-3gba: X-ray structure of iGluR5 ligand-binding core (S1S2) in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gba
タイトルX-ray structure of iGluR5 ligand-binding core (S1S2) in complex with dysiherbaine at 1.35A resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptors / iGluR5 / ligand-binding core / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate binding ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate binding / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DYH / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Frydenvang, K. / Naur, P. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Full Domain Closure of the Ligand-binding Core of the Ionotropic Glutamate Receptor iGluR5 Induced by the High Affinity Agonist Dysiherbaine and the Functional Antagonist 8,9-Dideoxyneodysiherbaine
著者: Frydenvang, K. / Lash, L.L. / Naur, P. / Postila, P.A. / Pickering, D.S. / Smith, C.M. / Gajhede, M. / Sasaki, M. / Sakai, R. / Pentikainen, O.T. / Swanson, G.T. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2009年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
C: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
D: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,19015
ポリマ－116,4344
非ポリマー1,75611
水25,9601441
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6365
ポリマ－29,1081
非ポリマー5284
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6365
ポリマ－29,1081
非ポリマー5284
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5053
ポリマ－29,1081
非ポリマー3962
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4132
ポリマ－29,1081
非ポリマー3041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.872, 66.902, 90.342
Angle α, β, γ (deg.)92.69, 94.66, 100.82
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 4 / 断片: iGluR5 ligand-binding core (S1S2) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur5, Grik1 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756

-
非ポリマー , 5種, 1452分子

#2: 化合物
ChemComp-DYH / (2R,3aR,6S,7R,7aR)-2-[(2S)-2-amino-2-carboxyethyl]-6-hydroxy-7-(methylamino)hexahydro-2H-furo[3,2-b]pyran-2-carboxylic acid / ジシヘルバイン


分子量: 304.296 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H20N2O7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1441 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS RESIDUE NUMBERING IS ISOFORM GLUR5-2 OF P22756 IN UNP. THE CONFLICT OF GLY 34 IS REFERED TO ...THIS RESIDUE NUMBERING IS ISOFORM GLUR5-2 OF P22756 IN UNP. THE CONFLICT OF GLY 34 IS REFERED TO ALA -> GLY SEQUENCE CONFLICT AT RESIDUE 462 IN UNP DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.95 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: PEG8000, ammonium sulfate, phosphate-citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→89.862 Å / Num. all: 213789 / Num. obs: 213789 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 9.964 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 5.073
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.35-1.423.60.3421.7105516296990.34290.2
1.42-1.513.60.2352.4105003292640.23593.7
1.51-1.613.60.1613.899220276420.16194.4
1.61-1.743.60.1214.793194259570.12195.1
1.74-1.913.60.0946.586144240050.09495.8
1.91-2.133.60.0777.578549219460.07796.5
2.13-2.463.60.071869512194270.07197.3
2.46-3.023.60.067859028165330.06797.9
3.02-4.273.50.0599.244531127220.05997.6
4.27-31.453.40.0568.72224265940.05692.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å31.45 Å
Translation2.5 Å31.45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.13データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ycj

1ycj


解像度: 1.35→89.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.207 / WRfactor Rwork: 0.175 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.877 / SU B: 1.669 / SU ML: 0.032 / SU R Cruickshank DPI: 0.066 / SU Rfree: 0.058 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 4297 2 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.165 209482 94.8 %-
all-213779 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.23 Å2 / Biso mean: 10.008 Å2 / Biso min: 2.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.01 Å20.02 Å2
2--0.02 Å20.03 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→89.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8069 0 114 1441 9624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0228631
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1741.99411695
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8173.00314672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.58951087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.12324.306360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.855151638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8191548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021677
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21538
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.26453
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.24298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.24524
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.21060
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0270.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0820.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2310.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.10.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2171.56830
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3731.52138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36928413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.08634092
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7964.53248
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.087318222
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.36531443
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.112314459
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 279 -
Rwork0.202 14314 -
all-14593 -
obs-14314 87.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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