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- PDB-3gai: Structure of a F112A variant PduO-type ATP:corrinoid adenosyltran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gai
タイトルStructure of a F112A variant PduO-type ATP:corrinoid adenosyltransferase from Lactobacillus reuteri complexed with cobalamin and ATP
要素Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


corrinoid adenosyltransferase / corrinoid adenosyltransferase activity / cobalamin biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical Protein Ta1238; Chain: A; / Cobalamin adenosyltransferase-like / Cobalamin adenosyltransferase-like / Corrinoid adenosyltransferase, PduO-type / Cobalamin adenosyltransferase / Cobalamin adenosyltransferase-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / COBALAMIN / : / Corrinoid adenosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus reuteri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.48 Å
データ登録者St Maurice, M. / Mera, P.E. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Residue Phe112 of the human-type corrinoid adenosyltransferase (PduO) enzyme of Lactobacillus reuteri is critical to the formation of the four-coordinate Co(II) corrinoid substrate and ...タイトル: Residue Phe112 of the human-type corrinoid adenosyltransferase (PduO) enzyme of Lactobacillus reuteri is critical to the formation of the four-coordinate Co(II) corrinoid substrate and to the activity of the enzyme.
著者: Mera, P.E. / St Maurice, M. / Rayment, I. / Escalante-Semerena, J.C.
履歴
登録2009年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年10月24日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,59311
ポリマ－22,3061
非ポリマー2,28710
水2,864159
1
A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子

A: Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,78033
ポリマ－66,9193
非ポリマー6,86230
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area16020 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.745, 80.745, 89.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-238-

HOH

詳細The trimer is generated by the following symmetry operations: [-y, x-y, z + (0 0 0)] and [-x+y, -x, z + (0 0 0)]

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cobalamin adenosyltransferase PduO-like protein


分子量: 22306.221 Da / 分子数: 1 / 変異: F112A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus reuteri (バクテリア)
株: CRL1098 / 遺伝子: cobA, pduo / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q50EJ2, corrinoid adenosyltransferase

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非ポリマー , 7種, 169分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: anoxic, 14% PEG 8000, 0.2M potassium chloride, 0.1 M MES, 30 ug/mL E. coli FMN reductase, 50 mM NADH, 10 mM FMN, 10 mM hydoxycobalamin, 10 mM ATP, 10 mM magnesium chloride, 0.3 M sodium ...詳細: anoxic, 14% PEG 8000, 0.2M potassium chloride, 0.1 M MES, 30 ug/mL E. coli FMN reductase, 50 mM NADH, 10 mM FMN, 10 mM hydoxycobalamin, 10 mM ATP, 10 mM magnesium chloride, 0.3 M sodium chloride , pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. obs: 36190 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 2.826 / Net I/σ(I): 46.235
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.48-1.5350.12836181.121198.6
1.53-1.595.40.11635871.2451100
1.59-1.675.40.136441.5091100
1.67-1.755.50.08936341.8671100
1.75-1.865.50.08236082.3391100
1.86-2.015.40.06936482.8481100
2.01-2.215.40.06536313.9061100
2.21-2.535.40.05936244.4361100
2.53-3.1960.06635734.945198.9
3.19-506.50.04936233.497199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化解像度: 1.48→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 0.867 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 1804 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 36185 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.11 Å2 / Biso mean: 19.396 Å2 / Biso min: 10.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20.2 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1463 0 145 159 1767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2012.0512413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9555208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.17724.77388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.80215284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2721512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2710.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.2820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.21212
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1340.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1780.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8281.5949
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47121555
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3423805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4774.5843
LS精密化 シェル解像度: 1.481→1.52 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.172 136 -
Rwork0.15 2498 -
all-2634 -
obs--97.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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