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万見
- PDB-3ga4: Crystal structure of Ost6L (photoreduced form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ga4
タイトルCrystal structure of Ost6L (photoreduced form)
要素Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit OST6
キーワードTRANSFERASE / OXIDOREDUCTASE / ACTIVE SITE LOOP / REDOX STATE / Membrane / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Miscellaneous transport and binding events / oligosaccharyltransferase complex / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / protein-disulfide reductase activity / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Oligosaccharyl transferase complex, subunit OST3/OST6 / OST3 / OST6 family, transporter family / Glutaredoxin / Glutaredoxin / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit OST6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Stirnimann, C.U. / Grimshaw, J.P.A. / Schulz, B.L. / Brozzo, M.S. / Fritsch, F. / Glockshuber, R. / Capitani, G. / Gruetter, M.G. / Aebi, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Oxidoreductase activity of oligosaccharyltransferase subunits Ost3p and Ost6p defines site-specific glycosylation efficiency.
著者: Schulz, B.L. / Stirnimann, C.U. / Grimshaw, J.P. / Brozzo, M.S. / Fritsch, F. / Mohorko, E. / Capitani, G. / Glockshuber, R. / Grutter, M.G. / Aebi, M.
履歴
登録2009年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit OST6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7856
ポリマ－20,3431
非ポリマー4425
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.989, 61.076, 106.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit OST6 / Oligosaccharyl transferase subunit OST6 / Oligosaccharyl transferase 37 kDa subunit / OTase 37 kDa subunit


分子量: 20342.777 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: OST6, YML019W / プラスミド: pBAD-ost6L-His10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top 10 / 参照: UniProt: Q03723, EC: 2.4.1.119
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 18% PEG 3350, 50 mM Na-citrate, pH 3.0, protein solution buffer: 50 mM Tris-HCl, pH 8.0 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.85506 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月30日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85506 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→20 Å / Num. obs: 47810 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 11.4 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.4 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.441 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
SHELXEモデル構築
autoSHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Ost6L structure solved by SAD (bromide signal)

解像度: 1.3→20 Å / SU ML: 0.12 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 14.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1873 2309 4.83 %
Rwork0.1532 --
obs0.1548 47808 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.971 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8913 Å20 Å20 Å2
2---3.7222 Å20 Å2
3----0.5221 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1384 0 42 207 1633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091469
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2662012
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.62553
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.32830.22331400.21112804X-RAY DIFFRACTION99
1.3283-1.35920.2011400.17692795X-RAY DIFFRACTION100
1.3592-1.39320.19031420.15472827X-RAY DIFFRACTION100
1.3932-1.43080.1661430.15432803X-RAY DIFFRACTION100
1.4308-1.47290.16921420.14512812X-RAY DIFFRACTION100
1.4729-1.52050.15911430.13552833X-RAY DIFFRACTION100
1.5205-1.57480.15961440.12592798X-RAY DIFFRACTION100
1.5748-1.63780.14741420.12062827X-RAY DIFFRACTION100
1.6378-1.71230.16221470.12262841X-RAY DIFFRACTION100
1.7123-1.80250.15451450.13462832X-RAY DIFFRACTION100
1.8025-1.91540.17581450.12612828X-RAY DIFFRACTION100
1.9154-2.06310.1371470.13032844X-RAY DIFFRACTION100
2.0631-2.27050.16941470.13262868X-RAY DIFFRACTION100
2.2705-2.59840.18371480.14782860X-RAY DIFFRACTION100
2.5984-3.27140.18191520.15632909X-RAY DIFFRACTION100
3.2714-20.00210.23721420.17133018X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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