[日本語] English
万見
- PDB-3g8l: Crystal structure of murine natural killer cell receptor, Ly49L4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g8l
タイトルCrystal structure of murine natural killer cell receptor, Ly49L4
要素Lectin-related NK cell receptor LY49L1
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Natural Killer cell receptor / Ly49 / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Ly49-like, N-terminal / Ly49-like protein, N-terminal region / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...Ly49-like, N-terminal / Ly49-like protein, N-terminal region / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lectin-related NK cell receptor LY49L4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cho, S.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2009
タイトル: Distinct conformations of Ly49 natural killer cell receptors mediate MHC class I recognition in trans and cis.
著者: Back, J. / Malchiodi, E.L. / Cho, S. / Scarpellino, L. / Schneider, P. / Kerzic, M.C. / Mariuzza, R.A. / Held, W.
履歴
登録2009年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lectin-related NK cell receptor LY49L1
B: Lectin-related NK cell receptor LY49L1
C: Lectin-related NK cell receptor LY49L1
D: Lectin-related NK cell receptor LY49L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,2814
ポリマ－88,2814
非ポリマー00
水30617
1
A: Lectin-related NK cell receptor LY49L1
C: Lectin-related NK cell receptor LY49L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1402
ポリマ－44,1402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16430 Å2
手法PISA
2
B: Lectin-related NK cell receptor LY49L1
D: Lectin-related NK cell receptor LY49L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1402
ポリマ－44,1402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area16380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.045, 78.045, 216.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

-
要素

#1: タンパク質
Lectin-related NK cell receptor LY49L1


分子量: 22070.125 Da / 分子数: 4
断片: C-type lectin-like domain with a part of the stalk (UNP residues 80-281)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klra12, MOUSE / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21CODONPLUS / 参照: UniProt: Q9JIP9
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 25636 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.6 % / Num. unique all: 1343 / Rsym value: 0.404 / % possible all: 50.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 14.503 / SU ML: 0.336 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.942 / ESU R Free: 0.405 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28719 1229 5.1 %RANDOM
Rwork0.22263 ---
obs0.2279 22705 90.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5145 0 0 17 5162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0450.0225290
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.7561.9487121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.9085618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.37624.24250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.7415992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0641525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2390.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.023945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3740.22802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3690.23486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2640.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3650.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3940.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9061.53238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.19424970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.75232563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3384.52151
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.519 37 -
Rwork0.25 817 -
obs--44.41 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る