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万見
- PDB-4gyi: Crystal structure of the Rio2 kinase-ADP/Mg2+-phosphoaspartate co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gyi
タイトルCrystal structure of the Rio2 kinase-ADP/Mg2+-phosphoaspartate complex from Chaetomium thermophilum
要素Rio2 kinase
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / ADP complex / phosphoaspartate / acyl-phosphate / ribosome biogenesis / ser/thr protein kinase / Ribosomal RNA processing / pre-40S maturation / pre-40S / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4S1 kinase activity / : / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity ...histone H4S1 kinase activity / : / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H3T3 kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / preribosome, small subunit precursor / maturation of SSU-rRNA / non-specific serine/threonine protein kinase / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Rio2 / RIO2 kinase winged helix domain, N-terminal / Rio2, N-terminal / RIO kinase, conserved site / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO kinase / RIO-like kinase / : / RIO domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain ...Serine/threonine-protein kinase Rio2 / RIO2 kinase winged helix domain, N-terminal / Rio2, N-terminal / RIO kinase, conserved site / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO kinase / RIO-like kinase / : / RIO domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ferreira-Cerca, S. / Sagar, V. / Schafer, T. / Diop, M. / Wesseling, A.M. / Lu, H. / Chai, E. / Hurt, E. / LaRonde-LeBlanc, N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: ATPase-dependent role of the atypical kinase Rio2 on the evolving pre-40S ribosomal subunit.
著者: Ferreira-Cerca, S. / Sagar, V. / Schafer, T. / Diop, M. / Wesseling, A.M. / Lu, H. / Chai, E. / Hurt, E. / Laronde-Leblanc, N.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rio2 kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3475
ポリマ－44,7721
非ポリマー5764
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.624, 119.624, 71.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Rio2 kinase


分子量: 44771.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0033330, Rio2 / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(TM) PLysS / 参照: UniProt: G0S5R3
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE AS PROVIDED, INCLUDING RESIDUES 1-23 IS THE CORRECT SEQUENCE OF THE PROTEIN. THE ...THE SEQUENCE AS PROVIDED, INCLUDING RESIDUES 1-23 IS THE CORRECT SEQUENCE OF THE PROTEIN. THE UNIPROT DATABASE HAVE BEEN NOTIFIED OF THE ERROR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 14-16% Poly-ethylene glycol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月29日
放射モノクロメーター: KOHZU HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 19451 / Num. obs: 19451 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 38.55 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.61→2.77 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.0796 / Num. unique all: 1940 / Rsym value: 0.144 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(phenix.automr)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TQP

1tqp


解像度: 2.2→34.532 Å / SU ML: 0.31 / Isotropic thermal model: anisotropic TLS / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 23.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2262 1880 10.14 %RANDOM
Rwork0.1682 ---
all0.1885 19451 --
obs0.174 18535 95.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.954 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8381 Å20 Å2-0 Å2
2--1.8381 Å20 Å2
3----3.6761 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.532 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2673 0 36 104 2813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2143773
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7941064
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078414
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005476
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1998-2.25930.23761290.20561150X-RAY DIFFRACTION85
2.2593-2.32580.29341360.19671190X-RAY DIFFRACTION89
2.3258-2.40080.31411390.20951229X-RAY DIFFRACTION91
2.4008-2.48660.29361400.19581238X-RAY DIFFRACTION92
2.4866-2.58620.27931360.21231247X-RAY DIFFRACTION94
2.5862-2.70380.25561590.19241289X-RAY DIFFRACTION96
2.7038-2.84630.25571550.19771292X-RAY DIFFRACTION97
2.8463-3.02450.26151530.18581311X-RAY DIFFRACTION98
3.0245-3.25790.25651400.17271326X-RAY DIFFRACTION98
3.2579-3.58540.24191520.1741343X-RAY DIFFRACTION99
3.5854-4.10350.19961470.16531344X-RAY DIFFRACTION100
4.1035-5.16720.19431420.12771362X-RAY DIFFRACTION100
5.1672-34.53670.17991520.15621334X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6126-1.9815-1.22594.32290.7073.02590.09170.28850.0902-0.06370.0143-0.59620.17950.4959-0.05840.31660.27590.02080.5805-0.07740.357942.551915.2265-32.8661
22.94520.42820.780.22620.17072.76130.04180.1853-0.0141-0.1478-0.03970.01370.23360.21380.00690.27290.09840.0020.1112-0.02280.262922.347420.1477-27.6501
33.3677-0.0761-0.36781.70050.27573.33990.116-0.369-0.00470.12890.03290.30440.0965-0.5625-0.09250.2109-0.04420.01970.22490.01730.27863.609821.7678-17.4982
48.3609-5.73831.95434.7206-1.53318.7872-0.4425-0.66350.42361.73190.52560.2789-0.2513-0.7039-0.02420.38030.05250.05150.3754-0.05480.34823.142320.1775-11.1522
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 2:76 )A2 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 77:176 )A77 - 176
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 177:321 )A177 - 321
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 322:341 )A322 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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