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- PDB-3g05: Crystal structure of N-terminal domain (2-550) of E.coli MnmG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g05
タイトルCrystal structure of N-terminal domain (2-550) of E.coli MnmG
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA-modification enzyme / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / FAD / Flavoprotein / NAD / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 EDL933 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Shi, R. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2009
タイトル: Structure-function analysis of Escherichia coli MnmG (GidA), a highly conserved tRNA-modifying enzyme.
著者: Shi, R. / Villarroya, M. / Ruiz-Partida, R. / Li, Y. / Proteau, A. / Prado, S. / Moukadiri, I. / Benitez-Paez, A. / Lomas, R. / Wagner, J. / Matte, A. / Velazquez-Campoy, A. / Armengod, M.E. / Cygler, M.
履歴
登録2009年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,2836
ポリマ－127,8982
非ポリマー3844
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area43030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.593, 144.593, 271.019
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme mnmG / Glucose-inhibited division protein A


分子量: 63949.191 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain: UNP residues 2-550 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal 2-550 construct with residues 551-629 truncated
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 EDL933 (大腸菌)
株: O157:H7 EDL933 / EHEC / 遺伝子: ECs4683, gidA, mnmG, Z5241 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8XAY0
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.3M Lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→50 Å / Num. obs: 42430 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.462
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.49-3.616.10.6441500.991198.5
3.61-3.767.10.44341351.002199.9
3.76-3.937.40.32842131.0031100
3.93-4.147.50.24241940.9991100
4.14-4.47.50.16442141.0021100
4.4-4.747.50.12142160.9981100
4.74-5.217.80.102424011100
5.21-5.978.20.097425711100
5.97-7.5190.06243070.9971100
7.51-509.80.03145040.998199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.66 Å49.74 Å
Translation3.66 Å49.74 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345CCDデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CES

3ces


解像度: 3.49→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / WRfactor Rfree: 0.252 / WRfactor Rwork: 0.215 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.827 / SU B: 40.302 / SU ML: 0.29 / SU R Cruickshank DPI: 0.837 / SU Rfree: 0.424 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.837 / ESU R Free: 0.424 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2137 5 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.229 42341 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 138.12 Å2 / Biso mean: 83.324 Å2 / Biso min: 37.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20.33 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.49→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8136 0 20 0 8156
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0228294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3331.96811229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.77551043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.61323.894398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.702151405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5421577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1730.21255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.761.55220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.228370
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.96433074
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7784.52859
LS精密化 シェル解像度: 3.49→3.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 151 -
Rwork0.297 2898 -
all-3049 -
obs--97.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0757-0.34470.16441.0035-0.13490.78890.00830.2489-0.05520.0322-0.15440.0233-0.0030.01020.1461-0.04210.22430.0659-0.066-0.0005-0.210133.458559.603121.7669
20.9772-0.4629-0.35431.22190.20531.1941-0.0120.00150.05870.29310.02270.07840.0178-0.0768-0.01070.09620.22680.0809-0.18330.0025-0.21213.669387.925647.7793
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 550
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 550

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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