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万見
- PDB-3fze: Structure of the 'minimal scaffold' (ms) domain of Ste5 that coca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fze
タイトルStructure of the 'minimal scaffold' (ms) domain of Ste5 that cocatalyzes Fus3 phosphorylation by Ste7
要素Protein STE5
キーワードPROTEIN BINDING / alpha/beta/alpha / vWA-like fold (SCOP) / Cytoplasm / Pheromone response / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


mating projection tip membrane / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / invasive growth in response to glucose limitation / MAP-kinase scaffold activity / mating projection tip / negative regulation of MAPK cascade / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / kinase binding / G-protein beta-subunit binding / nucleus ...mating projection tip membrane / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / invasive growth in response to glucose limitation / MAP-kinase scaffold activity / mating projection tip / negative regulation of MAPK cascade / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / kinase binding / G-protein beta-subunit binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Ste5, Fus3-binding domain / Protein Ste5, Fus3-binding domain / Scaffold protein Ste5, Fus3-binding domain / Ste5, Fus3-binding domain superfamily / Scaffold protein Ste5, Fus3-binding region / Protein kinase Fus3-binding / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.601 Å
データ登録者Good, M.C. / Tang, G. / Singleton, J. / Remenyi, A. / Lim, W.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: The Ste5 scaffold directs mating signaling by catalytically unlocking the Fus3 MAP kinase for activation.
著者: Good, M. / Tang, G. / Singleton, J. / Remenyi, A. / Lim, W.A.
履歴
登録2009年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein STE5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5231
ポリマ－22,5231
非ポリマー00
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.803, 63.569, 69.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein STE5


分子量: 22523.375 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 593-786 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed with N-terminal TEV-cleavable His6 tag. Cleaved tag for crystallization (leaving GS cloning mark at N-terminus)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NUL3, STE5, YD8557.12, YDR103W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS cells (Novagen) / 参照: UniProt: P32917
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: Mixed 10mg/mL protein 1:1 (vol:vol) with solution of 20% PEG3350, 0.1M citrate pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.111.11587
シンクロトロンALS 8.3.121.00556, 1.00949, 1.04796
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM Q315r1CCD2006年9月3日
ADSC QUANTUM Q315r2CCD2006年9月9日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1KHOZU Double flat crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2KHOZU Double flat crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.115871
21.005561
31.009491
41.047961
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 25696 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.311 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.601→22.165 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2367 1224 5.05 %randomly chosen 5% of reflections
Rwork0.2086 ---
obs0.2101 24227 87.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.734 Å2 / ksol: 0.391 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.601→22.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1583 0 0 122 1705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.952
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.601-1.6650.27661170.21762435243583
1.665-1.74080.24981320.21462595259590
1.7408-1.83250.21541570.20112640264092
1.8325-1.94730.31791440.27792376237683
1.9473-2.09750.23121370.21692725272593
2.0975-2.30840.24281300.20952368236881
2.3084-2.6420.25561460.20142861286197
2.642-3.32680.23821520.19822960296099
3.3268-22.16670.18731090.18842043204366
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.2571 Å / Origin y: 10.9675 Å / Origin z: 11.0925 Å
111213212223313233
T0.0518 Å20.0273 Å2-0.0031 Å2-0.1182 Å20.0311 Å2--0.0927 Å2
L1.8206 °2-0.1174 °20.443 °2-1.4543 °2-0.6455 °2--1.9614 °2
S-0.1275 Å °-0.0399 Å °0.0849 Å °0.1819 Å °0.1698 Å °0.0764 Å °-0.1019 Å °-0.3003 Å °-0.0668 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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