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- PDB-3fx0: Crystal structure of Human NEMO CC2_LZ domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fx0
タイトルCrystal structure of Human NEMO CC2_LZ domain
要素NF-kappa-B essential modulator
キーワードSIGNALING PROTEIN / Coiled-coil / Coiled coil / Cytoplasm / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Host-virus interaction / Metal-binding / Nucleus / Osteopetrosis / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / transferrin receptor binding / IkBA variant leads to EDA-ID / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / SUMOylation of immune response proteins ...IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / transferrin receptor binding / IkBA variant leads to EDA-ID / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / SUMOylation of immune response proteins / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / anoikis / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / TRAF6 mediated NF-kB activation / B cell homeostasis / positive regulation of macroautophagy / polyubiquitin modification-dependent protein binding / canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / signaling adaptor activity / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCERI mediated NF-kB activation / PKR-mediated signaling / Interleukin-1 signaling / response to virus / Ovarian tumor domain proteases / spindle pole / mitotic spindle / Downstream TCR signaling / ER-Phagosome pathway / T cell receptor signaling pathway / protein-containing complex assembly / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of gene expression / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Nemo cc2-lz domain - 1d5 darpin complex / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NF-kappa-B essential modulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Lo, Y.C. / Lin, S.C. / Wu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2009
タイトル: Structural basis for recognition of diubiquitins by NEMO.
著者: Lo, Y.C. / Lin, S.C. / Rospigliosi, C.C. / Conze, D.B. / Wu, C.J. / Ashwell, J.D. / Eliezer, D. / Wu, H.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NF-kappa-B essential modulator
B: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1492
ポリマ-22,1492
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area10090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.194, 76.194, 76.892
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 NF-kappa-B essential modulator / NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / ...NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / I-kappa-B kinase gamma / IKK-gamma / IKKG / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / FIP-3


分子量: 11074.619 Da / 分子数: 2 / 断片: CC2_LZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKBKG, FIP3, NEMO / プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: Q9Y6K9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG 1000, 10% PEG 4000, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.6 % / Av σ(I) over netI: 24.54 / : 72528 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1 / D res high: 3.3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 7530 / % possible obs: 99.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.15096.610.0390.898.9
5.647.199.510.0621.1259.4
4.935.6499.710.0681.1129.5
4.484.9399.610.0660.9839.7
4.164.4899.710.0860.9659.8
3.914.1699.710.0990.9179.8
3.723.9199.610.1541.0099.8
3.553.7299.610.2641.0739.8
3.423.5599.610.4490.9689.8
3.33.4299.610.60.9799.8
反射解像度: 3.19→32.99 Å / Num. all: 4240 / Num. obs: 4241 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 5.4 % / Limit h max: 20 / Limit h min: 1 / Limit k max: 20 / Limit k min: 1 / Limit l max: 23 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 376726.54 / Observed criterion F min: 0.55 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 0.863
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.2-3.45.60.5466980.60699.4
3.4-3.665.50.2697070.70499.6
3.66-4.035.50.1077140.91399.7
4.03-4.615.50.0686980.93799.6
4.61-5.815.40.0597100.93299.6
5.81-354.90.0397141.1296.5

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
165.65817.1019.463S201
262.02913.6286.669S200.769
379.13229.753-15.861S200.518
477.57332.619-12.253S200.487
547.613.73621.693S200.386
685.30922.8430.168S200.367
760.75930.3279.571S200.304
873.77521.022-20.925S200.296

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 431 10.2 %RANDOM
Rwork0.247 ---
all-4239 --
obs-4105 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 123.734 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 200 Å2 / Biso mean: 150.224 Å2 / Biso min: 59.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.526 Å20 Å20 Å2
2--16.526 Å20 Å2
3----33.052 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.69 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.06 Å0.76 Å
Luzzati d res high-3.2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1088 0 0 0 1088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.72
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.2-3.350.4254710.10.4134190.06252346689.1
3.35-3.520.4325110.30.3414450.06152549694.5
3.52-3.740.365911.50.3024550.04752851497.3
3.74-4.030.324509.60.2284720.04653652297.4
4.03-4.440.3426612.70.2394520.04252151899.4
4.44-5.080.36712.50.2334680.03753653599.8
5.08-6.390.314509.40.2694800.04453253099.6
6.39-32.990.231417.80.2164830.03654052497
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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