+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3fwc | ||||||
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Title | Sac3:Sus1:Cdc31 complex | ||||||
Components |
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Keywords | cell cycle / transcription / gene gating / complex / Calcium / Cell division / Mitosis / mRNA transport / Nuclear pore complex / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Translocation / Transport / Acetylation / Transcription regulation | ||||||
Function / homology | Function and homology information half bridge of spindle pole body / actin filament-based process / spindle pole body duplication / DUBm complex / Golgi vesicle transport / mitotic spindle pole body / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...half bridge of spindle pole body / actin filament-based process / spindle pole body duplication / DUBm complex / Golgi vesicle transport / mitotic spindle pole body / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / mRNA 3'-end processing / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / nuclear pore / enzyme activator activity / protein export from nucleus / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / microtubule cytoskeleton organization / nuclear envelope / regulation of protein localization / protein transport / chromatin organization / mitotic cell cycle / ribosomal small subunit biogenesis / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / molecular adaptor activity / cell division / chromatin binding / calcium ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Stewart, M. / Jani, D. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2009 Title: Sus1, Cdc31, and the Sac3 CID region form a conserved interaction platform that promotes nuclear pore association and mRNA export. Authors: Jani, D. / Lutz, S. / Marshall, N.J. / Fischer, T. / Kohler, A. / Ellisdon, A.M. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3fwc.cif.gz | 696.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3fwc.ent.gz | 589.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3fwc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/3fwc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/3fwc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3fwbSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | Sac3:Sus1:Cdc31 complex |
-Components
#1: Protein | Mass: 18774.039 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for complete details Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: CDC31, DSK1, YOR257W / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P06704 #2: Protein | Mass: 10127.569 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: residues 723-805 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for complete ddetails Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: LEP1, SAC3, YD8358.13, YDR159W / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P46674 #3: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for complete details Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SUS1, YBR111W-A / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Bl21(DE3) / References: UniProt: Q6WNK7 #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: unbuffered 16% PEG4K, 20% glycerol, 0.2 M Am sulph. See publication for complete details, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Aug 30, 2008 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→20 Å / Num. all: 61904 / Num. obs: 61904 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 2.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.85 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.782 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.1 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3FWB Resolution: 2.7→19.924 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.12 / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / σ(F): 1.91 / Phase error: 30.42 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.847 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 99.126 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→19.924 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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