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万見
- PDB-3fw0: Structure of Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-Amidating Lyase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fw0
タイトルStructure of Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-Amidating Lyase (PAL) bound to alpha-hydroxyhippuric acid (non-peptidic substrate)
要素Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
キーワードLYASE / BETA PROPELLER / ZINC / CALCIUM / MERCURY / PEPTIDE AMIDATION / SUBSTRATE / HYDROXYHIPPURIC ACID / Alternative splicing / Cleavage on pair of basic residues / Copper / Cytoplasmic vesicle / Glycoprotein / Membrane / Metal-binding / Monooxygenase / Multifunctional enzyme / Oxidoreductase / Phosphoprotein / Sulfation / Transmembrane / Vitamin C
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / response to pH / L-ascorbic acid binding / response to copper ion / limb development / response to zinc ion / transport vesicle membrane / maternal process involved in female pregnancy / condensed chromosome / response to glucocorticoid / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / chromatin binding / calcium ion binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. ...Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / (2S)-hydroxy[(phenylcarbonyl)amino]ethanoic acid / Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Chufan, E.E. / De, M. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Amidation of bioactive peptides: the structure of the lyase domain of the amidating enzyme.
著者: Chufan, E.E. / De, M. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Amzel, L.M.
履歴
登録2009年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5515
ポリマ－36,9141
非ポリマー6364
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.930, 75.080, 97.026
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase / PAM / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase / PHM / Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha- ...PAM / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase / PHM / Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Peptidylamidoglycolate lyase / PAL


分子量: 36914.090 Da / 分子数: 1
断片: Peptidyl-alpha-hydroxyglycine alpha-Amidating Lyase catalytic core
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pam / 細胞株 (発現宿主): Ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P14925, peptidylamidoglycolate lyase
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-HH3 / (2S)-hydroxy[(phenylcarbonyl)amino]ethanoic acid / alpha-hydroxyhippuric acid


分子量: 195.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H9NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.1M sodium acetate pH=4.8, 0.5mM mercury(II) acetate - 0.2ml mother liquor in reservoir. Then, crystals soaked in 5mM hydroxyhippuric acid for several hours, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 1.00724 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月9日 / 詳細: Monochromator Kohzu HLD-4 Double Crystal
放射モノクロメーター: Kohzu HLD-4 Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→59.34 Å / Num. all: 13347 / Num. obs: 13347 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1306 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PALcc native, being deposited at the same time as this structure

解像度: 2.52→59.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 18.474 / SU ML: 0.216 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.689 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26019 655 4.9 %RANDOM
Rwork0.20672 ---
obs0.20939 12648 99.09 %-
all-13347 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.912 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.12 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→59.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2619 0 17 118 2754
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2461.9263694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5525330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.24724.317139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.92515413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7851511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.21170
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21762
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.311.51676
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.54122664
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.21331163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2374.51030
LS精密化 シェル解像度: 2.515→2.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 48 -
Rwork0.274 846 -
obs-1306 92.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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