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万見
- PDB-3fvf: The Crystal Structure of Prostasin Complexed with Camostat at 1.6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fvf
タイトルThe Crystal Structure of Prostasin Complexed with Camostat at 1.6 Angstroms Resolution
要素Prostasin
キーワードHYDROLASE / PROSTASIN / HCAP-1 / CHANNEL ACTIVATING PROTEASE / INHIBITOR / SERINE PROTEASE / ENAC / Cell membrane / Glycoprotein / Membrane / Protease / Secreted / Transmembrane / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the cornified envelope / positive regulation of sodium ion transport / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-[4-(hydroxymethyl)phenyl]guanidine / Prostasin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Fourier Methods / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Spraggon, G. / Hornsby, M. / Shipway, A. / Harris, J.L. / Lesley, S.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Active site conformational changes of prostasin provide a new mechanism of protease regulation by divalent cations.
著者: Spraggon, G. / Hornsby, M. / Shipway, A. / Tully, D.C. / Bursulaya, B. / Danahay, H. / Harris, J.L. / Lesley, S.A.
履歴
登録2009年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Prostasin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0225
ポリマ－29,6081
非ポリマー4144
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.296, 53.752, 82.924
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Prostasin / Serine protease 8 / Prostasin light chain / Prostasin heavy chain


分子量: 29608.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45-305, Peptidase S1 domain / 変異: C122S,N127Q,C170S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16651, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-1JZ / 1-[4-(hydroxymethyl)phenyl]guanidine


分子量: 165.192 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11N3O
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG-6000 buffered with 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月22日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 33631 / Num. obs: 33631 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.571 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: Fourier Methods / 解像度: 1.6→45.105 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1918 1582 4.98 %RANDOM
Rwork0.1579 ---
all0.1596 33631 --
obs0.1596 31772 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.605 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.105 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1884 0 26 247 2157
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.65170.25081490.22022537X-RAY DIFFRACTION94
1.6517-1.71070.191200.18182691X-RAY DIFFRACTION98
1.7107-1.77920.23021380.16412726X-RAY DIFFRACTION99
1.7792-1.86020.19541280.16012727X-RAY DIFFRACTION99
1.8602-1.95820.18611530.14152700X-RAY DIFFRACTION99
1.9582-2.08090.18141490.14252744X-RAY DIFFRACTION99
2.0809-2.24160.18161490.14322764X-RAY DIFFRACTION100
2.2416-2.46720.18421460.14482757X-RAY DIFFRACTION100
2.4672-2.82410.20391610.14632768X-RAY DIFFRACTION100
2.8241-3.55790.16471440.14512822X-RAY DIFFRACTION100
3.5579-45.12280.18471450.16592954X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.541 Å / Origin y: 25.8195 Å / Origin z: 4.8861 Å
111213212223313233
T0.041 Å2-0.01 Å20.0059 Å2-0.031 Å2-0.0047 Å2--0.0802 Å2
L0.3765 °20.0692 °2-0.0361 °2-0.0811 °20.0177 °2--0.6712 °2
S0.001 Å °-0.0026 Å °0.0279 Å °0.0061 Å °-0.0066 Å °0.0138 Å °-0.0356 Å °0.0182 Å °0.0048 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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