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- PDB-3fve: Crystal structure of diaminopimelate epimerase Mycobacterium tube... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fve
タイトルCrystal structure of diaminopimelate epimerase Mycobacterium tuberculosis DapF
要素Diaminopimelate epimerase
キーワードISOMERASE / alpha/beta / Amino-acid biosynthesis / Lysine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Usha, V. / Dover, L.G. / Roper, D.I. / Futterer, K. / Besra, G.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure of the diaminopimelate epimerase DapF from Mycobacterium tuberculosis
著者: Usha, V. / Dover, L.G. / Roper, D.I. / Futterer, K. / Besra, G.S.
履歴
登録2009年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diaminopimelate epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2034
ポリマ－29,8651
非ポリマー3383
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Diaminopimelate epimerase
ヘテロ分子

A: Diaminopimelate epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4068
ポリマ－59,7292
非ポリマー6776
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_554-x+y,y,-z-1/21
Buried area3400 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.640, 183.640, 45.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細BIOLOGICAL UNIT IS THE SAME AS ASYM.

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要素

#1: タンパク質 Diaminopimelate epimerase / DAP epimerase


分子量: 29864.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37RV / 遺伝子: dapF, MT2798, MTCY154.06c, Rv2726c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: P63897, UniProt: P9WP19*PLUS, diaminopimelate epimerase
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9.5
詳細: 1.9 M (NH4)H2PO4, 0.1 M bis-tris propane, pH 9.5, 2.5% glycerol, vapor diffusion, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月27日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) or Si(311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→45.22 Å / Num. all: 14430 / Num. obs: 14430 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 64.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086
反射 シェル解像度: 2.59→2.73 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.758 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2020 / Rsym value: 0.758 / % possible all: 98.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å9.99 Å
Translation3.5 Å9.99 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BWZ

1bwz


解像度: 2.6→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.244 / WRfactor Rwork: 0.229 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.807 / SU B: 20.884 / SU ML: 0.213 / SU R Cruickshank DPI: 0.416 / SU Rfree: 0.291 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.262 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 722 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.226 14341 --
obs0.226 14341 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 83.85 Å2 / Biso mean: 38.103 Å2 / Biso min: 27.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å2-0.53 Å2-0 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3---1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2003 0 20 38 2061
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3621.9452799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6395280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89623.16579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.315270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.411515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021571
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21363
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4581.51407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81722184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9663718
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6094.5615
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 45 -
Rwork0.341 994 -
all-1039 -
obs--99.81 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.389 Å / Origin y: 73.299 Å / Origin z: -3.47 Å
111213212223313233
T0.0183 Å2-0.022 Å20.0786 Å2-0.0388 Å2-0.0327 Å2--0.1083 Å2
L4.0218 °20.6657 °2-1.4457 °2-1.8749 °2-1.1234 °2--1.7028 °2
S-0.2642 Å °-0.0106 Å °-0.8263 Å °-0.2333 Å °-0.0463 Å °-0.1792 Å °0.3722 Å °0.0664 Å °0.3105 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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