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- PDB-3fva: NNQNTF segment from elk prion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fva
タイトルNNQNTF segment from elk prion
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-like protofibril / Cell membrane / Glycoprotein / Golgi apparatus / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane / Prion
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / protein homooligomerization / copper ion binding / Golgi apparatus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.458 Å
データ登録者Apostol, M.I. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Molecular mechanisms for protein-encoded inheritance.
著者: Wiltzius, J.J. / Landau, M. / Nelson, R. / Sawaya, M.R. / Apostol, M.I. / Goldschmidt, L. / Soriaga, A.B. / Cascio, D. / Rajashankar, K. / Eisenberg, D.
履歴
登録2009年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7371
ポリマ－7371
非ポリマー00
水362
1
A: Major prion protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4206
ポリマ－4,4206
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y+1/2,-z-11
crystal symmetry operation2_464-x-1,y+3/2,-z-11
crystal symmetry operation2_444-x-1,y-1/2,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)18.061, 4.840, 21.362
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Authors state that the biological unit is an indefinitely long pair of sheets (a protofibril). One sheet is constructed from chain A (X,Y,Z) and unit cell translations along b cell dimension (e.g. X,Y+1,Z; X,Y-1,Z). The second sheet is constructed from crystallographic symmetry operator -x-1,y+1/2,-z-1 and unit cell translations along the b dimension (e.g. -x-1,y+3/2,-z-1). There is an additional polymorph of the biological unit (also a pair of beta sheets). One sheet is constructed from chain A (X,Y,Z) and unit cell translations along b cell dimension (e.g. X,Y+1,Z; X,Y-1,Z). The second sheet is constructed from crystallographic symmetry operator -x,y+1/2,-z-1 and unit cell translations along the b dimension (e.g. -x,y+3/2,-z-1).

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein / PrP


分子量: 736.730 Da / 分子数: 1 / 断片: NNQNTF (residues 173-178) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: NNQNTF (residues 173-178) from elk prion protein / 参照: UniProt: P67986
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.248 Å3/Da / 溶媒含有率: 1.417 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris pH 8.5, 25% PEG 3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.946496 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.946496 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 750 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 10.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 7.197
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.45-1.54.30.273791.082100
1.5-1.564.80.216721.03298.6
1.56-1.635.40.205671.02489.3
1.63-1.726.10.183581.019100
1.72-1.8360.227751.048100
1.83-1.976.10.137711.051100
1.97-2.176.10.135781.023100
2.17-2.485.50.164831.02798.8
2.48-3.125.50.09711.012100
3.12-304.90.081961.006100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.458→21.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / WRfactor Rfree: 0.187 / WRfactor Rwork: 0.193 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.914 / SU B: 0.981 / SU ML: 0.038 / SU R Cruickshank DPI: 0.08 / SU Rfree: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.072 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 40 5.4 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.163 747 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 11.11 Å2 / Biso mean: 0.702 Å2 / Biso min: 0 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20.32 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.458→21.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数52 0 0 2 54
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.771.82670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg46.676285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg7.549157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.27
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0247
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.150.28
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2880.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4091.531
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.654248
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.729323
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9464.522
LS精密化 シェル解像度: 1.458→1.496 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 2 -
Rwork0.236 40 -
all-42 -
obs--85.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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