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Yorodumi- PDB-3fuv: Apo-form of T. thermophilus 16S rRNA A1518 and A1519 methyltransf... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3fuv | ||||||
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Title | Apo-form of T. thermophilus 16S rRNA A1518 and A1519 methyltransferase (KsgA) in space group P43212 | ||||||
Components | Dimethyladenosine transferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Methyltransferase / dimethyltransferase / dual-specific methyltransferase / 16S rRNA methyltransferase / translation / Antibiotic resistance / RNA-binding / rRNA processing / S-adenosyl-L-methionine | ||||||
Function / homology | Function and homology information 16S rRNA (adenine1518-N6/adenine1519-N6)-dimethyltransferase / 16S rRNA (adenine(1518)-N(6)/adenine(1519)-N(6))-dimethyltransferase activity / RNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Demirci, H. / Belardinelli, R. / Seri, E. / Gregory, S.T. / Gualerzi, C. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2009 Title: Structural rearrangements in the active site of the Thermus thermophilus 16S rRNA methyltransferase KsgA in a binary complex with 5'-methylthioadenosine. Authors: Demirci, H. / Belardinelli, R. / Seri, E. / Gregory, S.T. / Gualerzi, C. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3fuv.cif.gz | 172.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3fuv.ent.gz | 139 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3fuv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/3fuv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/3fuv | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29908.951 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: cytoplasm / Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / Gene: ksgA, TTHA0083 / Plasmid: pET26b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3)Star References: UniProt: Q5SM60, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: microbatch technique under oil / pH: 8.5 Details: 160 mM magnesium chloride hexahydrate, 80 mM TRIS (pH 8.5), 24% w/v polyethylene glycol 4000 and 20% v/v anhydrous glycerol, microbatch technique under oil, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X4C / Wavelength: 0.9797 Å |
Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD Details: Bent single Si (111) crystal monochromator (horizontal focusing and deflection) with vertical focusing mirror |
Radiation | Monochromator: Bent single Si (111) crystal monochromator (horizontal focusing and deflection) with vertical focusing mirror Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9797 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→30 Å / Num. obs: 59133 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 29.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2 Å / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Num. unique all: 5776 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.95→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.08 / SU B: 10.48 / SU ML: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.211 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 92.98 Å2 / Biso mean: 38.071 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.95→1.996 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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