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- PDB-3fro: Crystal structure of Pyrococcus abyssi glycogen synthase with ope... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fro
タイトルCrystal structure of Pyrococcus abyssi glycogen synthase with open and closed conformations
要素GlgA glycogen synthase
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE FAMILY / UDP/ADP-GLUCOSE-GLYCOGEN SYNTHASE / TWO ROSSMAN FOLDS
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferases group 1 / Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,5-anhydro-D-fructose / PHOSPHATE ION / Glycogen synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Diaz, A. / Guinovart, J.J. / Fita, I. / Ferrer, J.C.
引用ジャーナル: IUBMB Life / 年: 2012
タイトル: Lyase activity of glycogen synthase: Is an elimination/addition mechanism a possible reaction pathway for retaining glycosyltransferases?
著者: Diaz, A. / Diaz-Lobo, M. / Grados, E. / Guinovart, J.J. / Fita, I. / Ferrer, J.C.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _struct_ref_seq_dif.details / 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GlgA glycogen synthase
B: GlgA glycogen synthase
C: GlgA glycogen synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,83810
ポリマ－148,0253
非ポリマー8137
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area52030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.998, 139.913, 159.414
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GlgA glycogen synthase


分子量: 49341.617 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (古細菌) / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)/pG-Tf2
参照: UniProt: Q9V2J8, starch synthase (glycosyl-transferring)
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 糖 ChemComp-NHF / 1,5-anhydro-D-fructose / 1,5-アンヒドロ-D-フルクト-ス


タイプ: D-saccharide / 分子量: 162.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H10O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 26-30% MPD, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 58723 / Num. obs: 58364 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 1964 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2BIS

2bis


解像度: 2.5→24.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 24.683 / SU ML: 0.244 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.496 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2950 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.288 58527 --
obs0.216 58364 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.51 Å2 / Biso mean: 43.416 Å2 / Biso min: 19.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2--0.92 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10452 0 50 95 10597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.02210787
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8251.96714554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.743.00118276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.80351322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.78523.006489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.931151875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8181578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.21567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0211961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1660.22118
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1680.27483
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.25236
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.25717
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0970.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1130.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1240.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2231.58567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0211.52723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.245210484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32235074
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4944.54070
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 210 -
Rwork0.358 3953 -
all-4163 -
obs-1964 98.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46930.04830.37792.1599-0.10341.8617-0.01680.04380.02850.052-0.0428-0.0805-0.02440.04780.0597-0.0903-0.0219-0.0162-0.47450.02280.071452.02485.046-46.752
21.40340.6188-0.20622.0894-0.49871.9486-0.00250.0419-0.0671-0.0976-0.0099-0.0320.0675-0.05260.0124-0.06490.0129-0.0349-0.4544-0.02070.030935.20951.361-46.834
31.83050.720.1993.6971-0.4652.07030.0666-0.20720.08250.5226-0.145-0.0621-0.2815-0.00050.07840.0864-0.0294-0.0488-0.36820.0125-0.004946.47566.626-14.366
43.7401-0.0969-0.74134.68050.06441.58210.13030.046-0.02860.0272-0.0063-0.2601-0.03360.2478-0.1239-0.0211-0.0642-0.094-0.2789-0.03250.121575.571108.538-36.574
55.64720.07332.56473.88340.73243.46360.05350.8-0.9854-0.5660.02560.18070.27260.133-0.07910.3241-0.0330.0492-0.0659-0.24990.40434.59442.037-77.126
63.2610.1729-0.60982.0499-0.76894.0058-0.0971-0.1255-0.025-0.07750.0814-0.04070.2924-0.11170.01560.0423-0.0448-0.0344-0.4066-0.01420.083340.91639.6976.188
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 217
2X-RAY DIFFRACTION1A414 - 437
3X-RAY DIFFRACTION2B0 - 217
4X-RAY DIFFRACTION2B414 - 437
5X-RAY DIFFRACTION3C0 - 217
6X-RAY DIFFRACTION3C414 - 437
7X-RAY DIFFRACTION4A218 - 413
8X-RAY DIFFRACTION5B218 - 413
9X-RAY DIFFRACTION6C218 - 413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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