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- PDB-3fnt: Crystal structure of pepstatin A bound histo-aspartic protease (H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fnt
タイトルCrystal structure of pepstatin A bound histo-aspartic protease (HAP) from Plasmodium falciparum
要素
  • HAP protein
  • Inhibitor, (IVA)VV(STA)A(STA)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Histo-aspartic protease / HAP / Plasmepsin / Pepstatin A / Aspartic protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class II antigen presentation / plasmepsin II / acquisition of nutrients from host / Neutrophil degranulation / vacuolar lumen / food vacuole / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / Plasmepsin III
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Bhaumik, P. / Gustchina, A. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of the histo-aspartic protease (HAP) from plasmodium falciparum.
著者: Bhaumik, P. / Xiao, H. / Parr, C.L. / Kiso, Y. / Gustchina, A. / Yada, R.Y. / Wlodawer, A.
履歴
登録2008年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22013年2月27日Group: Other
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAP protein
I: Inhibitor, (IVA)VV(STA)A(STA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2454
ポリマ－38,1212
非ポリマー1242
水1629
1
A: HAP protein
I: Inhibitor, (IVA)VV(STA)A(STA)
ヘテロ分子

A: HAP protein
I: Inhibitor, (IVA)VV(STA)A(STA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4918
ポリマ－76,2424
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area4740 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area29400 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.7, 70.7, 158.7
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細One molecule of histo-aspartic protease (HAP) is present in the asymmetric unit. One pepstatin A molecule is bound to the active site of the enzyme

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要素

#1: タンパク質 HAP protein


分子量: 37435.250 Da / 分子数: 1 / 断片: Histo-aspartic protease (HAP) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: HAP, PF14_0078 / プラスミド: pET32b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami B (DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8IM15
#2: タンパク質・ペプチド Inhibitor, (IVA)VV(STA)A(STA)


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: unspecified
由来: (合成) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG 20000, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. all: 7374 / Num. obs: 7350 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.885 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 631 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MrBUMP位相決定
REFMAC5.4.0057精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SME

1sme


解像度: 3.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU B: 113.939 / SU ML: 0.84 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.732 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.353 366 5 %RANDOM
Rwork0.285 ---
obs0.288 6939 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.573 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å2-0.27 Å20 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2618 0 8 9 2635
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2531.9843649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2145322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.11525.556117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.35615451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.072153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9021.51612
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7122629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.00731078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6134.51020
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.384 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.473 26 -
Rwork0.45 492 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6238-1.0982-0.95512.4868-0.51541.80970.04720.13880.2183-0.1131-0.01750.2229-0.3612-0.3921-0.02970.13230.0493-0.03920.35710.0060.1418-33.3032.9255.812
27.0662-0.359-0.91896.14290.30326.2190.1513-0.9266-0.07020.9243-0.3093-0.2010.52270.28090.1579-0.016-0.02270.03520.02860.0423-0.0501-15.553-8.80911.479
精密化 TLSグループ
IDEnd label asym-IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1AX-RAY DIFFRACTION1A2 - 210
2AX-RAY DIFFRACTION2A211 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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