[日本語] English
万見
- PDB-3flu: Crystal structure of dihydrodipicolinate synthase from the pathog... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3flu
タイトルCrystal structure of dihydrodipicolinate synthase from the pathogen Neisseria meningitidis
要素Dihydrodipicolinate synthase
キーワードLYASE / TIM barrel / beta-alpha-barrel / Amino-acid biosynthesis / Diaminopimelate biosynthesis / Lysine biosynthesis / Schiff base
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Devenish, S.R.A. / Hadfield, A.T.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Cloning and characterisation of dihydrodipicolinate synthase from the pathogen Neisseria meningitidis.
著者: Devenish, S.R.A. / Huisman, F.H.A. / Parker, E.J. / Hadfield, A.T. / Gerrard, J.A.
履歴
登録2008年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase
C: Dihydrodipicolinate synthase
D: Dihydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,56051
ポリマ－126,1604
非ポリマー4,40047
水16,898938
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19150 Å2
ΔGint-381 kcal/mol
Surface area38160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.667, 115.684, 132.122
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21A
31B
41C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNMETMETDD3 - 139 - 19
21GLNGLNMETMETAA3 - 139 - 19
31GLNGLNMETMETBB3 - 139 - 19
41GLNGLNMETMETCC3 - 139 - 19
12ILEILEVALVALDD28 - 6334 - 69
22ILEILEVALVALAA28 - 6334 - 69
32ILEILEVALVALBB28 - 6334 - 69
42ILEILEVALVALCC28 - 6334 - 69
13VALVALTHRTHRDD67 - 8273 - 88
23VALVALTHRTHRAA67 - 8273 - 88
33VALVALTHRTHRBB67 - 8273 - 88
43VALVALTHRTHRCC67 - 8273 - 88
14ILEILETHRTHRDD86 - 14492 - 150
24ILEILETHRTHRAA86 - 14492 - 150
34ILEILETHRTHRBB86 - 14492 - 150
44ILEILETHRTHRCC86 - 14492 - 150
15PROPROILEILEDD155 - 174161 - 180
25PROPROILEILEAA155 - 174161 - 180
35PROPROILEILEBB155 - 174161 - 180
45PROPROILEILECC155 - 174161 - 180
16PHEPHELEULEUDD181 - 228187 - 234
26PHEPHELEULEUAA181 - 228187 - 234
36PHEPHELEULEUBB181 - 228187 - 234
46PHEPHELEULEUCC181 - 228187 - 234
17ILEILEARGARGDD237 - 261243 - 267
27ILEILEARGARGAA237 - 261243 - 267
37ILEILEARGARGBB237 - 261243 - 267
47ILEILEARGARGCC237 - 261243 - 267
18ARGARGLEULEUDD267 - 273273 - 279
28ARGARGLEULEUAA267 - 273273 - 279
38ARGARGLEULEUBB267 - 273273 - 279
48ARGARGLEULEUCC267 - 273273 - 279
19GLYGLYGLNGLNDD277 - 290283 - 296
29GLYGLYGLNGLNAA277 - 290283 - 296
39GLYGLYGLNGLNBB277 - 290283 - 296
49GLYGLYGLNGLNCC277 - 290283 - 296

-
要素

#1: タンパク質
Dihydrodipicolinate synthase / DHDPS


分子量: 31540.027 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
株: Serogroup B / 遺伝子: dapA, NMB0929 / プラスミド: pET-151/D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star(DE3) / 参照: UniProt: Q9JZR4, dihydrodipicolinate synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 938 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 100mM Bis-Tris.HCl, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月23日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.999→115.684 Å / Num. all: 84335 / Num. obs: 84251 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 21.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Num. unique all: 8359 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å41.16 Å
Translation2.5 Å41.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DNAデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YXC

1yxc


解像度: 2→115.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.198 / WRfactor Rwork: 0.158 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.887 / SU B: 3.03 / SU ML: 0.086 / SU R Cruickshank DPI: 0.152 / SU Rfree: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 4201 5 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.151 84214 99.87 %-
all-84324 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.39 Å2 / Biso mean: 20.562 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20 Å20 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→115.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8722 0 264 938 9924
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0229263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1331.98812625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.82551209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.06524.793363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.642151476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8031549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.026833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.24770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.26376
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.72626087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.25939543
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4214.53544
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.21263060
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1719 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1DMEDIUM POSITIONAL0.21
2AMEDIUM POSITIONAL0.231
3BMEDIUM POSITIONAL0.251
4CMEDIUM POSITIONAL0.21
1DMEDIUM THERMAL1.742
2AMEDIUM THERMAL1.472
3BMEDIUM THERMAL1.522
4CMEDIUM THERMAL1.372
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 276 -
Rwork0.169 5813 -
all-6089 -
obs-5813 99.15 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る