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- PDB-3fhp: A neutron crystallographic analysis of a porcine 2Zn insulin at 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fhp
タイトルA neutron crystallographic analysis of a porcine 2Zn insulin at 2.0 A resolution
要素(Insulin) x 2
キーワードHORMONE / 2Zn insulin / neutron crystallography / protonation / H/D exchange / Carbohydrate metabolism / Cleavage on pair of basic residues / Glucose metabolism / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / response to L-arginine ...positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / response to L-arginine / lactate biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / glycoprotein biosynthetic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / lipid biosynthetic process / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / TORC1 signaling / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of DNA replication / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / positive regulation of translation / wound healing / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein localization to nucleus / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / : / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Iwai, W. / Kurihara, K. / Yamada, T. / Kobayashi, Y. / Ohnishi, Y. / Tanaka, I. / Takahashi, H. / Niimura, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: A neutron crystallographic analysis of T6 porcine insulin at 2.1 A resolution
著者: Iwai, W. / Yamada, T. / Kurihara, K. / Ohnishi, Y. / Kobayashi, Y. / Tanaka, I. / Takahashi, H. / Kuroki, R. / Tamada, T. / Niimura, N.
履歴
登録2008年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22013年8月21日Group: Other
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42018年6月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.source / _diffrn_source.type
改定 1.52018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation / Item: _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type
改定 1.62023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7066
ポリマ－11,5754
非ポリマー1312
水1,60389
1
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,11818
ポリマ－34,72612
非ポリマー3926
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20840 Å2
ΔGint-263.4 kcal/mol
Surface area12600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.849, 82.849, 34.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21D-31-

ZN

31B-87-

DOD

41D-89-

DOD

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin / Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 88-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド Insulin / Insulin B chain


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-54 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 6.3
詳細: 2.3mg/ml insulin, 50mM sodium citrate, 6mM zinc acetate, 17% acetone, pH6.3, LIQUID DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: JRR-3M / ビームライン: 1G-B / 波長: 2.6 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月8日
放射モノクロメーター: ELLASTICALLY BENT SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 2.6 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→80 Å / Num. all: 4824 / Num. obs: 4824 / % possible obs: 23.2 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 8.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.147
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Num. unique all: 4824 / % possible all: 81.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
XFITデータ削減
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4INS

4ins


解像度: 2→41.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Data cutoff high absF: 484314.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 208 5.2 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.168 4030 68.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.8544 Å2 / ksol: 0.06 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å21.58 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数806 0 2 89 897
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
NEUTRON DIFFRACTIONc_bond_d0.008
NEUTRON DIFFRACTIONc_bond_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONc_bond_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_d
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_deg_na
NEUTRON DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
NEUTRON DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
NEUTRON DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONc_improper_angle_d7.75
NEUTRON DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
NEUTRON DIFFRACTIONc_mcangle_it2.352
NEUTRON DIFFRACTIONc_scbond_it1.522
NEUTRON DIFFRACTIONc_scangle_it2.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.075 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 13 8 %
Rwork0.202 150 -
obs--16 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
NEUTRON DIFFRACTION1pro3.parampro2.top
NEUTRON DIFFRACTION2sol.paramsol.top
NEUTRON DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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