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- PDB-3fhk: Crystal structure of APC1446, B.subtilis YphP disulfide isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fhk
タイトルCrystal structure of APC1446, B.subtilis YphP disulfide isomerase
要素UPF0403 protein yphP
キーワードstructural genomics / unknown function / disulfide isomerase / Thioredoxin superfamily / CXC motif / Surface Entropy Reduction / SER / PSI-2 / Protein structure initiative / ISFI / Integrated Center for Structure and Function Innovation
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroperoxide / protein disulfide isomerase activity / cell redox homeostasis / response to oxidative stress / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2150 / Bacilliredoxins BrxB/BrxA / Disulphide isomerase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Glutaredoxin / Glutaredoxin / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacilliredoxin BrxA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Derewenda, U. / Boczek, T. / Cooper, D.R. / Yu, M. / Hung, L. / Derewenda, Z.S. / Integrated Center for Structure and Function Innovation (ISFI)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structure and function of Bacillus subtilis YphP, a prokaryotic disulfide isomerase with a CXC catalytic motif .
著者: Derewenda, U. / Boczek, T. / Gorres, K.L. / Yu, M. / Hung, L.W. / Cooper, D. / Joachimiak, A. / Raines, R.T. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2008年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UPF0403 protein yphP
D: UPF0403 protein yphP
E: UPF0403 protein yphP
F: UPF0403 protein yphP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,34916
ポリマ－64,1974
非ポリマー1,15312
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area25890 Å2
手法PISA
2
A: UPF0403 protein yphP
E: UPF0403 protein yphP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6758
ポリマ－32,0982
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: UPF0403 protein yphP
D: UPF0403 protein yphP
F: UPF0403 protein yphP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,01212
ポリマ－48,1483
非ポリマー8659
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: UPF0403 protein yphP
E: UPF0403 protein yphP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6758
ポリマ－32,0982
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: UPF0403 protein yphP
F: UPF0403 protein yphP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6758
ポリマ－32,0982
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.161, 68.161, 302.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細monomer

-
要素

#1: タンパク質
UPF0403 protein yphP


分子量: 16049.176 Da / 分子数: 4 / 変異: Q100A, E101A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: BSU21860, yphP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P54170
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.98 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M Ammonium Sulfate, 100mM Tris, 5% PEP 629., pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97950, 0.9796, 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月3日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97961
30.93931
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 32111 / Num. obs: 31840 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.419 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 82.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU ML: 0.34 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 1593 5 %
Rwork0.1899 --
obs0.1928 31840 96.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.627 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.587 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.253 Å0.312 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4484 0 60 249 4793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0176261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8981692
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069705
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004820
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.37420.37361260.31782461X-RAY DIFFRACTION90
2.3742-2.45910.30131230.26452533X-RAY DIFFRACTION90
2.4591-2.55760.3141370.2312596X-RAY DIFFRACTION93
2.5576-2.6740.30351390.21652663X-RAY DIFFRACTION95
2.674-2.8150.26981450.21082695X-RAY DIFFRACTION97
2.815-2.99130.28141390.20092794X-RAY DIFFRACTION98
2.9913-3.22230.26661540.19742797X-RAY DIFFRACTION100
3.2223-3.54660.25231700.172804X-RAY DIFFRACTION100
3.5466-4.05970.19081410.15352865X-RAY DIFFRACTION100
4.0597-5.11470.20571590.14562912X-RAY DIFFRACTION100
5.1147-75.54670.23341600.20163127X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.7769-0.16861.17371.63720.19212.5303-0.1055-0.2010.2357-0.0260.0101-0.0993-0.1227-0.2580.07150.01430.0113-0.01620.3013-0.06630.211170.001632.2351-28.1221
22.9858-0.25662.18673.1851-0.15864.8037-0.13460.02680.0941-0.47690.08470.2527-0.0656-0.23590.03410.28610.0167-0.05050.09570.0590.2171
32.530.4375-1.20862.3087-0.02894.3693-0.02650.03010.0074-0.0275-0.03390.12940.2572-1.16390.00760.0728-0.1019-0.04550.39980.01150.1241
42.68920.8737-0.38245.9409-1.28382.19880.08180.08620.2502-0.0304-0.2035-0.4845-0.47070.11690.03180.3857-0.01150.04410.0638-0.02180.3645
精密化 TLSグループSelection details: chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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