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万見
- PDB-3fhi: Crystal structure of a complex between the catalytic and regulato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fhi
タイトルCrystal structure of a complex between the catalytic and regulatory (RI{alpha}) subunits of PKA
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
キーワードTRANSFERASE / cAMP / cAMP dependent protein kinase / Protein-Protein complex / AMP-PNP / Protein kinase Regulation / nucleotide binding / protein kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / cAMP-dependent protein kinase activity / protein binding / ATP binding / kinase activity / transferase activity / ATP-binding / Kinase / Lipoprotein / Myristate / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / cAMP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling ...sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RET signaling / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / sarcomere organization / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / immunological synapse / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / cardiac muscle cell proliferation / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cAMP binding / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / multivesicular body / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kim, C.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a complex between the catalytic and regulatory (RIalpha) subunits of PKA.
著者: Kim, C. / Xuong, N.H. / Taylor, S.S.
履歴
登録2008年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2009年4月14日ID: 1U7E
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5815
ポリマ－57,9652
非ポリマー6163
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.453, 93.017, 122.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40625.254 Da / 分子数: 1 / 変異: C199A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit


分子量: 17339.561 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 92-245 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00514
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20 % PEG 2000, 0.1 M Tris-HCl, 4 % 1,3-Propanediol, 2.0 mM Cyclohexyl-pentyl-D-maltoside, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月12日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 42244 / % possible obs: 99.15 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 23.5 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 28.3
反射 シェル解像度: 2→2.059 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 96.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
直接法位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 8.427 / SU ML: 0.117 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2136 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.199 42244 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.36 Å2 / Biso mean: 44.572 Å2 / Biso min: 2 Å2 /
Baniso -1Baniso -3
1-0.17 Å2-
2--0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3842 0 33 159 4034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223966
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022661
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9575381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88436453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1615486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74423.667180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05215645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7011523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.22789
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21956
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22041
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.741.52597
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1571.5990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09523867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.73531735
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5054.51514
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 144 -
Rwork0.264 2870 -
all-3014 -
obs--99.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.45330.32670.14662.43871.20751.8748-0.11270.3550.0602-0.9870.1329-0.0605-0.31780.1779-0.02030.1812-0.08640.02180.174-0.05-0.088719.7243.15429.671
21.55220.0055-0.15441.0946-0.18231.0342-0.05410.19220.0973-0.11340.0324-0.08380.0455-0.03640.0217-0.12-0.0518-0.0110.03160.0271-0.26419.46735.27248.5
315.15689.00398.71546.19152.347614.5148-0.2099-0.1288-0.3546-0.76380.717-0.40870.3891-0.9316-0.50720.2356-0.124-0.04840.3072-0.04450.082312.4136.0436.55
41.18310.2697-0.22871.99080.25551.2963-0.10320.1519-0.1666-0.31730.09980.0369-0.00270.02470.0033-0.1612-0.03080.0263-0.0445-0.0296-0.264619.1384.58648.595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2B92 - 240
3X-RAY DIFFRACTION3A400 - 403
4X-RAY DIFFRACTION4A129 - 350

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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