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- PDB-3fhc: Crystal structure of human Dbp5 in complex with Nup214 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fhc
タイトルCrystal structure of human Dbp5 in complex with Nup214
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DDX19B
  • Nuclear pore complex protein Nup214
キーワードTRANSPORT PROTEIN/HYDROLASE / DEAD-box helicase / mRNA export / Nucleoporin / beta propeller / RecA-like / RNA dependent ATPase / CAN / Ddx19 / Dead-box protein 19b / nuclear pore complex / Glycoprotein / mRNA transport / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Proto-oncogene / Translocation / Transport / ATP-binding / Helicase / Hydrolase / Membrane / Nucleotide-binding / RNA-binding / TRANSPORT PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of nuclear pore / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA ...cytoplasmic side of nuclear pore / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein export from nucleus / HCMV Late Events / helicase activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / nuclear envelope / snRNP Assembly / RNA helicase activity / regulation of cell cycle / RNA helicase / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup159/Nup146, N-terminal / NUP159/214 beta propeller / Nuclear pore complex protein / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain ...Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup159/Nup146, N-terminal / NUP159/214 beta propeller / Nuclear pore complex protein / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup214 / ATP-dependent RNA helicase DDX19B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者von Moeller, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: The mRNA export protein DBP5 binds RNA and the cytoplasmic nucleoporin NUP214 in a mutually exclusive manner
著者: von Moeller, H. / Basquin, C. / Conti, E.
履歴
登録2008年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Derived calculations
改定 1.32019年11月6日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup214
B: ATP-dependent RNA helicase DDX19B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5232
ポリマ－71,5232
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.409, 134.707, 152.845
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup214 / Nucleoporin 214kDa / Nup214 / Nucleoporin Nup214 / 214 kDa nucleoporin / Protein CAN


分子量: 44996.781 Da / 分子数: 1 / 断片: Nterminal beta propeller, UNP residues 1-405 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Nup214 (Residues 1-405) / プラスミド: pETMC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P35658
#2: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX19B / Dead-box helicase 5 / Dbp5 / DEAD box protein 19B / DEAD box RNA helicase DEAD5


分子量: 26525.752 Da / 分子数: 1 / 断片: Nterminal RecA-like domain, UNP residues 68-302 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Dbp5 (Residues 68-302) / プラスミド: pETMC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9UMR2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50mM MES pH 6.0, 900mM Na citrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99988 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→47.7 Å / Num. all: 30169 / Num. obs: 30169 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 14.13 % / Biso Wilson estimate: 45.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 11.59
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 3.31 / Num. unique all: 5545 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0063精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2OIT and 3FHT

2oit

3fht


解像度: 2.8→47.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 13.023 / SU ML: 0.247 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 3.31 / ESU R: 0.436 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1509 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.22 30169 100 %-
all-30169 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.99 Å2 / Biso mean: 42.137 Å2 / Biso min: 4.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.45 Å20 Å20 Å2
2--3.59 Å20 Å2
3----2.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4736 0 0 86 4822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224778
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.9786490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6875596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.54125.131191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.31315823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8781517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6221.53016
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18324893
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.41431762
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.554.51597
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 109 -
Rwork0.328 2070 -
all-2179 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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