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万見
- PDB-3fga: Structural Basis of PP2A and Sgo interaction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fga
タイトルStructural Basis of PP2A and Sgo interaction
要素
  • (Serine/threonine-protein phosphatase 2A ...) x 3
  • MICROCYSTIN-LR
  • Shugoshin-like 1
キーワードHYDROLASE/hydrolase inhibitor / PP2A / shugoshin / Nucleus / Phosphoprotein / Hydrolase / Iron / Manganese / Metal-binding / Methylation / Protein phosphatase / Cell cycle / Cell division / Centromere / Chromosome partition / Mitosis / HYDROLASE-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / CTLA4 inhibitory signaling / Beta-catenin phosphorylation cascade / centriole-centriole cohesion / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Negative regulation of MAPK pathway ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / CTLA4 inhibitory signaling / Beta-catenin phosphorylation cascade / centriole-centriole cohesion / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of TP53 Degradation / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / meiotic spindle elongation / RAF activation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin D associated events in G1 / regulation of microtubule binding / PKR-mediated signaling / MASTL Facilitates Mitotic Progression / mitotic sister chromatid separation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / meiotic chromosome segregation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / DARPP-32 events / attachment of spindle microtubules to kinetochore / peptidyl-serine dephosphorylation / RHO GTPases Activate Formins / peptidyl-threonine dephosphorylation / Separation of Sister Chromatids / positive regulation of microtubule binding / Platelet sensitization by LDL / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / ERK/MAPK targets / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / female meiotic nuclear division / AURKA Activation by TPX2 / protein antigen binding / meiotic sister chromatid cohesion / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein phosphatase regulator activity / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / GABA receptor binding / condensed chromosome, centromeric region / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / protein phosphatase activator activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / protein dephosphorylation / meiotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Shugoshin, C-terminal / Shugoshin, N-terminal coiled-coil domain / Shugoshin / Shugoshin C terminus / Shugoshin N-terminal coiled-coil region / Single helix bin / Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / HEAT repeat ...Shugoshin, C-terminal / Shugoshin, N-terminal coiled-coil domain / Shugoshin / Shugoshin C terminus / Shugoshin N-terminal coiled-coil region / Single helix bin / Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin LR / : / : / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / Shugoshin 1 / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Microcystis aeruginosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xu, Z. / Xu, W.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structure and function of the PP2A-shugoshin interaction
著者: Xu, Z. / Cetin, B. / Anger, M. / Cho, U.S. / Helmhart, W. / Nasmyth, K. / Xu, W.
履歴
登録2008年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
D: Shugoshin-like 1
E: MICROCYSTIN-LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,2747
ポリマ－155,1645
非ポリマー1102
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9920 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area56230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.940, 145.856, 294.153
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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Serine/threonine-protein phosphatase 2A ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / PP2A / subunit A / PR65-alpha isoform / PP2A / subunit A / R1-alpha isoform


分子量: 65261.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: PP2A, Ppp2r1a, subunit A / プラスミド: pGEX-6P-1 / 細胞株 (発現宿主): HI5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q76MZ3
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / ...PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / PR61 gamma isoform / PP2A / B subunit / R5 gamma isoform / Renal carcinoma antigen NY-REN-29


分子量: 47702.367 Da / 分子数: 1 / Fragment: sequence database residues 34-436 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0044, PP2A, PPP2R5C, subunit B' / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q13362
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 35635.168 Da / 分子数: 1 / Mutation: D88N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP2A, PPP2CA, subunit c / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 DE

#4: タンパク質・ペプチド Shugoshin-like 1 / hSgo1 / Serologically defined breast cancer antigen NY-BR-85


分子量: 5551.479 Da / 分子数: 1 / Fragment: sequence database residues 51-96 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SGO1, SGOL1 / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5FBB7
#5: タンパク質・ペプチド MICROCYSTIN-LR


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1014.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Microcystis aeruginosa (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00109, Microcystin LR

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非ポリマー , 2種, 94分子

#6: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 0.2 M SCTD, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350, pH 7, EVAPORATION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月5日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 58139 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Χ2: 0.995
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.494 / Num. unique all: 3199 / Χ2: 0.869 / % possible all: 51.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.68 Å40.23 Å
Translation2.68 Å40.23 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→49.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / WRfactor Rfree: 0.267 / WRfactor Rwork: 0.22 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.779 / SU B: 12.788 / SU ML: 0.266 / SU R Cruickshank DPI: 0.621 / SU Rfree: 0.346 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.621 / ESU R Free: 0.346 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2898 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.231 57740 92.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.32 Å2 / Biso mean: 47.846 Å2 / Biso min: 8.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10716 0 2 92 10810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02210945
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.97514840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.76951332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.81924.438498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.037151926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2041563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.21694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.25311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.27650
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5521.56863
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.006210868
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.30834542
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.24.53972
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 106 -
Rwork0.307 2239 -
all-2345 -
obs--51.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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