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万見
- PDB-3ff8: Structure of NK cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ff8
タイトルStructure of NK cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin
要素
  • Epithelial cadherin
  • Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
キーワードCell Adhesion/Immune System / KLRG1-cadherin complex / Calcium / Cell adhesion / Cell junction / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Glycoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Lectin / Receptor / Signal-anchor / Cell Adhesion-Immune System COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / adherens junction organization / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / apical junction complex / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / Degradation of the extracellular matrix / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / response to toxic substance / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / carbohydrate binding / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins ...Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Cadherin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, Y. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2009
タイトル: Structure of natural killer cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin reveals basis for MHC-independent missing self recognition.
著者: Li, Y. / Hofmann, M. / Wang, Q. / Teng, L. / Chlewicki, L.K. / Pircher, H. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epithelial cadherin
B: Epithelial cadherin
C: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
D: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9027
ポリマ－48,7824
非ポリマー1203
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.776, 90.526, 107.593
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Epithelial cadherin / E-cadherin / Cadherin-1 / Uvomorulin / CAM 120/80 / E-Cad/CTF1 / E-Cad/CTF2 / E-Cad/CTF3


分子量: 11239.725 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 155-254, Cadherin 1 domain / 変異: C9L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12830
#2: タンパク質 Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Mast cell function-associated antigen 2F1 / Mast cell function-associated antigen


分子量: 13151.100 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 75-188, C-type lectin domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klrg1, Mafa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88713
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG8000, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.502 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.502 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 36191 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.272 / Net I/σ(I): 46.411
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.0714.20.48435791.024100
2.07-2.1514.60.38535501.055100
2.15-2.2514.70.28735541.064100
2.25-2.3714.60.22435651.091100
2.37-2.5214.60.16935831.112100
2.52-2.7114.60.12935881.15100
2.71-2.9914.50.08136401.206100
2.99-3.4214.40.05836141.522100
3.42-4.3114.10.04436761.828100
4.31-3013.50.03538421.67399.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.38 Å
Translation2.5 Å19.38 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3FF9 and 2O72

3ff9

2o72


解像度: 2→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 1795 5 %
Rwork0.212 --
obs-36132 99.7 %
溶媒の処理Bsol: 59.194 Å2
原子変位パラメータBiso max: 99.52 Å2 / Biso mean: 32.237 Å2 / Biso min: 12.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.797 Å20 Å20 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3----0.603 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3383 0 3 249 3635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.568
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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