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- PDB-3fdq: Recognition of AT-rich DNA binding sites by the MogR Repressor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fdq
タイトルRecognition of AT-rich DNA binding sites by the MogR Repressor
要素
  • 5'-D(*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*T)-3'
  • 5'-D(*TP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3'
  • Motility gene repressor mogR
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Protein-DNA complex / Helix-turn-helix / minor groove binding / Cytoplasm / DNA-binding / Repressor / Transcription / Transcription regulation / Virulence / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / transcription cis-regulatory region binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Motility repressor MogR, DNA-binding domain / Motility repressor MogR, DNA-binding domain / MogR, DNA-binding domain superfamily / DNA binding domain of the motility gene repressor (MogR) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Motility gene repressor MogR / Motility gene repressor MogR
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Shen, A. / Higgins, D.E. / Panne, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Recognition of AT-Rich DNA Binding Sites by the MogR Repressor.
著者: Shen, A. / Higgins, D.E. / Panne, D.
履歴
登録2008年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Motility gene repressor mogR
B: Motility gene repressor mogR
C: 5'-D(*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*T)-3'
D: 5'-D(*TP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8194
ポリマ－48,8194
非ポリマー00
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.344, 93.597, 60.768
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Motility gene repressor mogR


分子量: 19823.846 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA binding domain: UNP residues 1-162 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: lmo0674, mogR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8Y960, UniProt: P0DJO8*PLUS
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*T)-3'


分子量: 4590.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: flaA promoter sequence
#3: DNA鎖 5'-D(*TP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3'


分子量: 4581.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: flaA promoter sequence
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) pH 6.0, 10-15% w/v PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MES11
2PEG 400011
3MES12
4PEG 400012

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→50 Å / Num. all: 49987 / Num. obs: 48556 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.74→1.8 Å / % possible all: 64.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXD位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2322 2422 RANDOM
Rwork0.2169 --
obs0.2169 48556 -
溶媒の処理Bsol: 39.534 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.384 Å20 Å2-1.028 Å2
2---5.955 Å20 Å2
3----1.429 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2280 609 0 220 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005549
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.10116
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 268 -
Rwork0.296 --
obs-4679 64.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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