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- PDB-3fby: The crystal structure of the signature domain of cartilage oligom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fby
タイトルThe crystal structure of the signature domain of cartilage oligomeric matrix protein.
要素Cartilage oligomeric matrix protein
キーワードCELL ADHESION / COMP / cartilage oligomeric matrix protein / signature domain / E4T3C5 / Disease mutation / Dwarfism / EGF-like domain / Glycoprotein / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / vascular associated smooth muscle contraction / chondrocyte development / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement / BMP binding / chondrocyte proliferation / growth plate cartilage development ...tendon development / negative regulation of hemostasis / cartilage homeostasis / vascular associated smooth muscle contraction / chondrocyte development / vascular associated smooth muscle cell development / musculoskeletal movement / BMP binding / chondrocyte proliferation / growth plate cartilage development / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of bone mineralization / heparan sulfate proteoglycan binding / collagen fibril organization / proteoglycan binding / limb development / extracellular matrix structural constituent / artery morphogenesis / skin development / bone mineralization / protein secretion / response to unfolded protein / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / BMP signaling pathway / collagen binding / extracellular matrix / animal organ morphogenesis / skeletal system development / protein homooligomerization / protein processing / platelet aggregation / multicellular organism growth / integrin binding / cellular senescence / heparin binding / regulation of gene expression / : / protease binding / apoptotic process / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat ...Thrombospondin/cartilage oligomeric matrix protein, coiled-coil domain / Thrombospondin-5, coiled coil region / : / Cartilage oligomeric matrix protein / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cartilage oligomeric matrix protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Tan, K. / Lawler, J.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2009
タイトル: The crystal structure of the signature domain of cartilage oligomeric matrix protein: implications for collagen, glycosaminoglycan and integrin binding.
著者: Tan, K. / Duquette, M. / Joachimiak, A. / Lawler, J.
履歴
登録2008年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cartilage oligomeric matrix protein
B: Cartilage oligomeric matrix protein
C: Cartilage oligomeric matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,590104
ポリマ－183,8573
非ポリマー6,734101
水1086
1
A: Cartilage oligomeric matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,71737
ポリマ－61,2861
非ポリマー2,43136
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cartilage oligomeric matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,22733
ポリマ－61,2861
非ポリマー1,94132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cartilage oligomeric matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,64734
ポリマ－61,2861
非ポリマー2,36133
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)192.242, 192.242, 145.681
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Cartilage oligomeric matrix protein / COMP


分子量: 61285.578 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 225-757 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMP, COMP(cartilage oligomeric matrix protein) / プラスミド: pMT/BIP/V5-HIS A / 発現宿主: Drosophila (ハエ) / 株 (発現宿主): Drosophila S2 cell / 参照: UniProt: P49747

-
糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 104分子

#5: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM Ammonium Sulfate, 0.05M Bis-Tris, 30% (v/v) Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月11日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→39 Å / Num. all: 53862 / Num. obs: 53862 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 5338 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MOLREP(CCP4)位相決定
REFMAC5.5.0054精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UX6 AND 1YO8

1ux6

1yo8


解像度: 3.15→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 35.467 / SU ML: 0.296 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.427 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 2735 5.1 %RANDOM
Rwork0.2023 ---
all0.2054 51068 --
obs0.2054 51068 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.482 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12483 0 288 6 12777
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02112974
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6321.94817682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.24651602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.99125.649786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.007151950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.04515102
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.21815
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4931.57974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.047212828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.70935000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9494.54854
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 187 -
Rwork0.313 3652 -
obs-3839 97.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.48920.3279-0.47511.3483-0.41721.1250.0315-0.01030.34590.20460.0633-0.038-0.1974-0.0814-0.09480.1128-0.01670.05590.0331-0.03250.3203-76.71650.986-3.726
22.296-0.2070.07931.1501-0.03241.72780.04750.1169-0.1761-0.0908-0.12140.37570.0827-0.61580.07390.09380.0048-0.06420.4715-0.09890.1498-29.1384.553.186
31.52650.1035-0.18762.8698-0.1081.10710.0376-0.2022-0.24780.4749-0.0369-0.50690.13750.2803-0.00070.1638-0.0043-0.11540.11380.01280.1944-14.27170.0998.397
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A223 - 757
2X-RAY DIFFRACTION2B223 - 757
3X-RAY DIFFRACTION3C223 - 757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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