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- PDB-3fbp: STRUCTURE REFINEMENT OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE AND ITS FRUCT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fbp
タイトルSTRUCTURE REFINEMENT OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE AND ITS FRUCTOSE 2,6-BISPHOSPHATE COMPLEX AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE (PHOSPHORIC MONOESTER)
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process ...Gluconeogenesis / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ke, H. / Thorpe, C.M. / Seaton, B.A. / Marcus, F. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Structure refinement of fructose-1,6-bisphosphatase and its fructose 2,6-bisphosphate complex at 2.8 A resolution.
著者: Ke, H.M. / Thorpe, C.M. / Seaton, B. / Lipscomb, W.N. / Marcus, F.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Crystal Structure of the Neutral Form of Fructose-1,6-Bisphosphatase Complexed with the Product Fructose 6-Phosphate at 2.1-Angstroms Resolution
著者: Ke, H. / Zhang, Y. / Liang, J.-Y. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990
タイトル: Crystal Structure of Fructose-1,6-Bisphosphatase Complexed with Fructose 6-Phosphate, AMP, and Magnesium
著者: Ke, H. / Zhang, Y. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1990年6月7日処理サイト: BNL
改定 1.01992年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6864
ポリマ－73,0062
非ポリマー6802
水00
1
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,3728
ポリマ－146,0124
非ポリマー1,3604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area16100 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area44250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.600, 131.600, 68.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: RESIDUES PRO A 147, AND PRO B 147 ARE CIS PROLINES. ALSO SEE REMARK 5.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.24308, -0.41623, -0.87616), (-0.42065, -0.76867, 0.48187), (-0.87416, 0.48575, 0.01177)
ベクター: 87.1615, 154.86459, 1.58597)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*.

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE


分子量: 36503.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-FDP / 2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-2,6-DIPHOSPHATE / 2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 2,6-di-O-phosphono-D-fructose / 2,6-di-O-phosphono-fructose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf2PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.84 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-10 mg/mlenzyme11
210 mMTris base12
38 %(w/v)PEG335012
40.1 mMEDTA12
50.3 mM12NaN3
62.5 mMmaleic acid12

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 15546 / % possible obs: 95 % / Num. measured all: 61118 / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.188 / 最高解像度: 2.8 Å
詳細: PRO A 147 AND PRO B 147 HAS BEEN REFINED TO A TRANS CONFORMATION IN THE NEWLY REFINED 2.1 ANGSTROM STRUCTURE OF F6P COMPLEX (H. KE, Y.ZHANG, J.-Y. LIANG, AND W. N. LIPSCOMB (1991) PROC. NATL. ...詳細: PRO A 147 AND PRO B 147 HAS BEEN REFINED TO A TRANS CONFORMATION IN THE NEWLY REFINED 2.1 ANGSTROM STRUCTURE OF F6P COMPLEX (H. KE, Y.ZHANG, J.-Y. LIANG, AND W. N. LIPSCOMB (1991) PROC. NATL. ACAD. SCI. 88, 2989-2993).
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4858 0 40 0 4898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: XPLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor obs: 0.188 / 最低解像度: 10 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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