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- PDB-3fax: The crystal structure of GBS pullulanase SAP in complex with malt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fax
タイトルThe crystal structure of GBS pullulanase SAP in complex with maltotetraose
要素Reticulocyte binding protein
キーワードHYDROLASE / TIM barrel / alpha amylase domain / pullulanase domain / Cell wall / Peptidoglycan-anchor / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Immunoglobulin-like - #1220 / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosidases / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-maltotriose / :
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae COH1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gourlay, L.J.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2009
タイトル: Group B Streptococcus pullulanase crystal structures in the context of a novel strategy for vaccine development
著者: Gourlay, L.J. / Santi, I. / Pezzicoli, A. / Grandi, G. / Soriani, M. / Bolognesi, M.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reticulocyte binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2587
ポリマ－98,5581
非ポリマー7006
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.214, 102.862, 171.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Reticulocyte binding protein


分子量: 98557.578 Da / 分子数: 1
断片: N2, N3, A and C pullulanase domains, UNP residues 346-1215
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae COH1 (バクテリア)
遺伝子: SAN_1346 / プラスミド: pET21-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q3DB05
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-2-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.8
詳細: 30% PEG3K, 0.2M CaCl2, 0.05M CAPSO, pH9.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 34193 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 41.064 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 4926 / Rsym value: 0.351 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0053精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FAW

3faw


解像度: 2.4→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 24.663 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.487 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28259 1726 5.1 %RANDOM
Rwork0.22112 ---
obs0.22422 32409 99.5 %-
all-41610 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.87 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----6.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6083 0 39 63 6185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226250
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0141.9588460
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.787310281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6415768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.54725.136294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.946151088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1631526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026913
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021209
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.16523833
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2421568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87536185
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12222417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.65832274
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 127 -
Rwork0.306 2337 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.53680.05491.56875.30740.25496.5304-0.0662-0.223-0.0513-0.00570.06760.30770.5924-0.44-0.00140.0648-0.03960.00520.0798-0.03230.05152.309683.766635.6913
20.7094-0.66290.73671.8875-0.02163.3906-0.0844-0.2855-0.01650.2440.09340.0343-0.012-0.2928-0.0090.0320.01030.00670.14230.00290.017128.391459.950942.8556
30.4648-0.0751-0.04980.72620.37793.81170.01410.00030.0011-0.06060.01860.00070.34760.1193-0.03270.0450.0101-0.00380.0076-0.01380.04432.71553.628711.526
40.5471-0.0952-0.29720.35540.00533.35750.09990.18120.0572-0.25550.0086-0.0329-0.22160.758-0.10850.2048-0.05370.05230.3092-0.03090.085343.512457.8736-18.1822
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A380 - 466
2X-RAY DIFFRACTION2A467 - 590
3X-RAY DIFFRACTION3A591 - 1056
4X-RAY DIFFRACTION4A1057 - 1160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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