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- PDB-3fas: X-ray structure of iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fas
タイトルX-ray structure of iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) in complex with (S)-glutamate at 1.40A resolution
要素Glutamate receptor 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptors / iGluR4 / flip / ligand-binding core / agonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chemical synaptic transmission, postsynaptic / kainate selective glutamate receptor complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex ...chemical synaptic transmission, postsynaptic / kainate selective glutamate receptor complex / Trafficking of AMPA receptors / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of postsynaptic membrane potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / monoatomic ion transmembrane transport / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Kasper, C. / Frydenvang, K. / Naur, P. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2008
タイトル: Molecular mechanism of agonist recognition by the ligand-binding core of the ionotropic glutamate receptor 4
著者: Kasper, C. / Frydenvang, K. / Naur, P. / Gajhede, M. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 4
B: Glutamate receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,93321
ポリマ－58,0412
非ポリマー1,89219
水15,997888
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area23850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.425, 105.231, 66.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細A COMPLETE TETRAMERIC MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CANNOT BE GENERATED BY SYMMETRY WITHIN THE CRYSTAL.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 4 / ionotropic glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 ...ionotropic glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 / AMPA-selective glutamate receptor 4


分子量: 29020.543 Da / 分子数: 2 / 断片: iGluR4 flip ligand-binding core (S1S2) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET-32a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P19493
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 888 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS ISOFORM 2, P19493-2. THE CONFLICT IN 198TH RESIDUE IS FROM REFERENCE 2 IN P19493 DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.66 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG4000, Acetate, (NH4)2SO4, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0412 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0412 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→27.778 Å / Num. obs: 124382 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured all: 58435 / Num. unique all: 18513 / Rsym value: 0.405 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å26.6 Å
Translation2.5 Å26.6 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTJ (poly-Ala)

1ftj


解像度: 1.4→26.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / WRfactor Rfree: 0.189 / WRfactor Rwork: 0.17 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.886 / SU B: 2.159 / SU ML: 0.039 / SU R Cruickshank DPI: 0.062 / SU Rfree: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HOH 1201 WAS LOCATED WITH OCCUPANCY 0.5 AS SER182 ADOPTS TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 1250 1 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.167 124314 --
obs-123064 98.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 62.34 Å2 / Biso mean: 16.681 Å2 / Biso min: 5.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å20 Å20.23 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→26.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4068 0 114 888 5070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224491
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.996071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8453.0037660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6255572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.43223.832167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.59715847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8431523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024934
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2813
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.23265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22236
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2558
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1670.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1231.53560
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3081.51119
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30124454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.04932115
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7994.51615
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.19539482
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.5343888
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.75637553
LS精密化 シェル解像度: 1.401→1.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 83 -
Rwork0.262 9283 -
all-9366 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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