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万見
- PDB-3f8k: Crystal structure of protein acetyltransferase (PAT) from Sulfolo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f8k
タイトルCrystal structure of protein acetyltransferase (PAT) from Sulfolobus solfataricus
要素Protein acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GCN5-related N-acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-acetyltransferase Pat
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Brent, M.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structure and Biochemical Characterization of Protein Acetyltransferase from Sulfolobus solfataricus.
著者: Brent, M.M. / Iwata, A. / Carten, J. / Zhao, K. / Marmorstein, R.
履歴
登録2008年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5862
ポリマ－18,8191
非ポリマー7681
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.701, 46.750, 68.624
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein acetyltransferase


分子量: 18818.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: SSO2813 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q97V23
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.44 % / 解説: The structure factor file contains Friedel pairs
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG 20000, 0.05M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97932, 0.97945, 0.94932
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月3日 / 詳細: Adjustable focus K-B pair Si plus Pt, Rh coatings
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979321
20.979451
30.949321
反射解像度: 1.84→30 Å / Num. all: 23855 / Num. obs: 23521 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 1.84→1.92 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345CCDデータ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.84→30 Å / 詳細: The Friedel pairs were used in phasing
Rfactor反射数
Rfree0.221 2152
Rwork0.202 -
obs0.202 22938
溶媒の処理Bsol: 68.0955 Å2 / ksol: 0.415774 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.824 Å20 Å20 Å2
2---0.113 Å20 Å2
3----1.711 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1053 0 48 73 1174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.07
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.4041.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it3.512.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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