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- PDB-3f4t: Crystal structure of Wolbachia pipientis alpha-DsbA1 C97A/C146A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f4t
タイトルCrystal structure of Wolbachia pipientis alpha-DsbA1 C97A/C146A
要素Putative uncharacterized protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin-fold / DSBA
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase (glutathione) activity / protein disulfide isomerase activity
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 - #80 / Thioredoxin / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Thioredoxin-like fold domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Wolbachia pipientis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kurz, M. / Heras, B. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: ANTIOXID.REDOX SIGNAL. / 年: 2009
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Oxidoreductase alpha-DsbA1 from Wolbachia pipientis
著者: Kurz, M. / Iturbe-Ormaetxe, I. / Jarrott, R. / Shouldice, S.R. / Wouters, M.A. / Frei, P. / Glockshuber, R. / O'Neill, S.L. / Heras, B. / Martin, J.L.
履歴
登録2008年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8833
ポリマ－26,4951
非ポリマー3882
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.0, 49.5, 69.3
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1347-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein / alpha-DsbA1


分子量: 26494.564 Da / 分子数: 1 / 変異: C97A, C146A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Wolbachia pipientis (バクテリア)
株: wMel / 遺伝子: WD_1055 / プラスミド: pET42a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q73GA4
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG 3350, 0.1M Ammonium citrate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
PH範囲: 5.5-5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月14日
放射モノクロメーター: OSMIC / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40.1 Å / Num. obs: 19850 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 26.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F4R

3f4r


解像度: 1.85→40.059 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.867 / SU ML: 0.24 / Isotropic thermal model: isotropic and TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 20.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 945 4.83 %random
Rwork0.172 18601 --
obs0.174 19546 98.33 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.374 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.68 Å2 / Biso mean: 30.878 Å2 / Biso min: 10.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.612 Å20 Å2-2.351 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3----0.932 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40.059 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1640 0 26 181 1847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9192373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.587664
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.9480.2571170.2152566268395
1.948-2.070.2711220.1962656277898
2.07-2.2290.2411380.1842623276199
2.229-2.4540.1881510.1672645279699
2.454-2.8090.2251230.1722680280399
2.809-3.5380.2141400.1592674281499
3.538-40.0680.1721540.15227572911100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.08990.1334-0.29830.79340.02890.4393-0.0161-0.2302-0.0080.1358-0.0419-0.16010.00890.02780.04780.13590.0061-0.02330.14920.00460.11911.06643.193914.1717
20.4011-0.0050.01620.44010.00350.2528-0.0037-0.11190.12760.06140.0069-0.0835-0.11070.0342-0.00730.16190.0095-0.01290.1754-0.0210.17810.53354.604210.3401
31.99795.70682.00325.20254.84119.42050.2361-0.89831.2492-1.7561-0.59960.44550.6869-0.24290.35720.42430.0857-0.03050.26920.00190.389-1.9536-0.02880.6287
45.6016-3.91172.18751.5013-0.90291.04830.12660.05760.17950.16840.2091-0.0076-0.0139-0.0258-0.28030.71320.0430.1520.24130.04330.526117.962117.64028.3714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 19:218
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 1001:1348
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 227
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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