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- PDB-3f2k: Structure of the transposase domain of human Histone-lysine N-met... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f2k
タイトルStructure of the transposase domain of human Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
  • LYFA Peptide
キーワードTRANSFERASE / Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR / SET domain and mariner transposase fusion / SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Alternative splicing / Chromatin regulator / Coiled coil / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Methyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome organization / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / nucleic acid metabolic process / histone H3K36 dimethyltransferase activity / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing ...negative regulation of chromosome organization / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / nucleic acid metabolic process / histone H3K36 dimethyltransferase activity / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing / DNA catabolic process / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / replication fork processing / DNA integration / double-strand break repair via nonhomologous end joining / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / methylation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell population proliferation / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Post-SET domain ...Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Dombrovski, L. / Ni, S. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Botchkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. ...Amaya, M.F. / Dombrovski, L. / Ni, S. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Botchkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Transposase Domain of Human Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR.
著者: Dombrovski, L. / Amaya, M.F. / Ni, S. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Botchkarev, A. / Min, J. / Plotnikov, A.N. / Wu, H.
履歴
登録2008年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
C: LYFA Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1135
ポリマ－54,0643
非ポリマー492
水7,314406
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
C: LYFA Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3133
ポリマ－27,2882
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10520 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8002
ポリマ－26,7761
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.826, 46.521, 61.748
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-271-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR / SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Metnase / Hsmar1


分子量: 26775.861 Da / 分子数: 2 / 断片: transposase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETMAR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53H47, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド LYFA Peptide


分子量: 512.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Purified SETMAR transposase domain was crystallized in 20% PEG 3350, 0.2 M di-Na Tartrate., pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.504 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.504 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.85 Å / Num. all: 36815 / Num. obs: 36815

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F7T

2f7t


解像度: 1.85→79.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.112 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.162 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25617 1846 5 %RANDOM
Rwork0.20494 ---
obs0.20764 34969 94.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.035 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20.49 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→79.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3127 0 2 406 3535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0213214
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.9294380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7415390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.09124.793169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.70915505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3071514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21676
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.22216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2541.52015
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.85323141
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.90731388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0564.51236
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.848→1.896 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 147 -
Rwork0.254 2593 -
obs--97.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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