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万見
- PDB-3ez8: Crystal Structure of endoglucanase Cel9A from the thermoacidophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ez8
タイトルCrystal Structure of endoglucanase Cel9A from the thermoacidophilic Alicyclobacillus acidocaldarius
要素Cellulase
キーワードHYDROLASE / Beta barrel / (alpha/alpha)6 barrel / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily ...Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Pereira, J.H. / Sapra, R. / Simmons, B. / Adams, P.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure of endoglucanase Cel9A from the thermoacidophilic Alicyclobacillus acidocaldarius
著者: Pereira, J.H. / Sapra, R. / Volponi, J.V. / Kozina, C.L. / Simmons, B. / Adams, P.D.
履歴
登録2008年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellulase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4136
ポリマ－59,0311
非ポリマー3825
水6,846380
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.059, 84.967, 129.479
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-890-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cellulase


分子量: 59030.992 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig-like Module / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
遺伝子: celA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AJS0, cellulase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic Module / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.1 M HEPES and 55 % MPD, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月11日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.302→45.876 Å / Num. all: 24759 / Num. obs: 23484 / % possible obs: 94.85 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CLC

1clc


解像度: 2.302→45.876 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2334 1201 5.11 %RANDOM
Rwork0.1969 ---
all0.1987 24759 --
obs0.1969 23484 94.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.898 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.302→45.876 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4076 0 19 380 4475
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.061
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3016-2.39380.25911310.25332440X-RAY DIFFRACTION95
2.3938-2.50270.32091500.24232469X-RAY DIFFRACTION97
2.5027-2.63470.27641240.24672480X-RAY DIFFRACTION97
2.6347-2.79970.27721290.23572492X-RAY DIFFRACTION97
2.7997-3.01580.23511450.21792485X-RAY DIFFRACTION96
3.0158-3.31930.25131300.19572463X-RAY DIFFRACTION95
3.3193-3.79940.2061320.16692467X-RAY DIFFRACTION95
3.7994-4.7860.20131320.15332476X-RAY DIFFRACTION93
4.786-45.88540.18091280.17472511X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.7703 Å / Origin y: 27.6707 Å / Origin z: 31.7158 Å
111213212223313233
T0.2719 Å2-0.0075 Å20.0229 Å2--0.0324 Å20.0162 Å2--0.0108 Å2
L0.9272 °20.0122 °20.134 °2-0.6687 °20.0586 °2--0.8078 °2
S-0.0294 Å °0.0123 Å °-0.0195 Å °-0.0938 Å °0.0214 Å °-0.0781 Å °0.004 Å °0.0393 Å °0.0154 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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