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- PDB-3exh: Crystal structure of the pyruvate dehydrogenase (E1p) component o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3exh
タイトルCrystal structure of the pyruvate dehydrogenase (E1p) component of human pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • (Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, ...) x 2
  • Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / heterotetramer / thiamine diphosphate-dependent enzyme / Disease mutation / Glycolysis / Leigh syndrome / Mitochondrion / Phosphoprotein / Alternative splicing / Polymorphism / Pyruvate / Thiamine pyrophosphate / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation ...: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) E1 component, alpha subunit, subgroup y / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta / : / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain ...Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) E1 component, alpha subunit, subgroup y / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta / : / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / THIAMINE DIPHOSPHATE / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.444 Å
データ登録者Kato, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Tso, S.-C. / Machius, M. / Li, J. / Chuang, D.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural basis for inactivation of the human pyruvate dehydrogenase complex by phosphorylation: role of disordered phosphorylation loops.
著者: Kato, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Tso, S.C. / Machius, M. / Li, J. / Chuang, D.T.
履歴
登録2008年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
C: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
D: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
E: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
F: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
G: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
H: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,67325
ポリマ－314,1358
非ポリマー2,53817
水14,268792
1
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
C: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
D: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,38313
ポリマ－157,0684
非ポリマー1,3159
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23490 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area41890 Å2
手法PISA
2
E: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
F: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
G: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial
H: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,29112
ポリマ－157,0684
非ポリマー1,2238
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22050 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area41320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)257.064, 115.612, 127.592
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32F
42H

NCSドメイン領域:

Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111AA1 - 3291 - 329
211CC1 - 3291 - 329
311EE1 - 3291 - 329
411GG1 - 3291 - 329
112BB0 - 1970 - 197
212DD0 - 1970 - 197
312FF0 - 1970 - 197
412HH0 - 1970 - 197
122BB205 - 258205 - 258
222DD205 - 258205 - 258
322FF205 - 258205 - 258
422HH205 - 258205 - 258
132BB283 - 361283 - 361
232DD283 - 361283 - 361
332FF283 - 361283 - 361
432HH283 - 361283 - 361

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, ... , 2種, 4分子 AECG

#1: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial / E.C.1.2.4.1 / pyruvate dehydrogenase (E1p) alpha subunit / PDHE1-A type I


分子量: 42552.516 Da / 分子数: 2 / 断片: E1p-alpha / 変異: S203A,S271A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S203A/S271A with bound Mn-ThDP / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDHA1, PHE1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08559, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#3: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial / E.C.1.2.4.1 / pyruvate dehydrogenase (E1p) alpha subunit / PDHE1-A type I


分子量: 42632.492 Da / 分子数: 2 / 断片: E1p-alpha / 変異: S203A,S271A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: phosphorylated S264, S203A/S271A with bound Mn-ThDP / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDHA1, PHE1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08559, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)

-
タンパク質 , 1種, 4分子 BDFH

#2: タンパク質
Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial / E.C.1.2.4.1 / pyruvate dehydrogenase (E1p) beta subunit / PDHE1-B


分子量: 35941.316 Da / 分子数: 4 / 断片: E1p-beta / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDHB, PHE1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11177, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)

-
非ポリマー , 5種, 809分子

#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE


分子量: 425.314 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 792 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG 8000, 140mM NaOAC, 50mM BisTris pH6.5, 10% glucose, 50mM Taurine, 8mM MgCl2, and 10mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.444→50 Å / Num. obs: 123888 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Χ2: 1.296 / Net I/σ(I): 14.158
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.444-2.496.50.69360361.081196.6
2.49-2.546.80.65960971.094197
2.54-2.596.90.58560791.093197.1
2.59-2.646.80.51561101.118197.3
2.64-2.76.90.44161521.165197.3
2.7-2.766.80.39761401.14197.5
2.76-2.836.80.36161311.189197.6
2.83-2.96.80.33561641.183197.8
2.9-2.996.80.27561201.231197.9
2.99-3.096.80.23361761.268198.1
3.09-3.26.80.20862141.295198.2
3.2-3.326.80.17662091.382198.4
3.32-3.486.80.16961991.56198.5
3.48-3.666.70.1562331.765198.6
3.66-3.896.70.12362331.685198.7
3.89-4.196.70.162391.597198.9
4.19-4.616.70.07962791.451199.1
4.61-5.286.70.07263241.287199.4
5.28-6.656.70.07763401.238199.6
6.65-506.20.0564131.083199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.4.0069精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 2.444→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 12.465 / SU ML: 0.145 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.357 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 6182 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 123754 97.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.61 Å2 / Biso mean: 18.89 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20 Å2-0.25 Å2
2--0.62 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.444→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21101 0 142 792 22035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02221669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8421.9729289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.18752719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80824.035964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.59215.0083695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.68715144
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.23154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02116496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8061.513534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.548221703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.91738135
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6374.57586
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1192MEDIUM POSITIONAL0.20.5
1B1192MEDIUM POSITIONAL0.210.5
1C1192MEDIUM POSITIONAL0.360.5
1D1192MEDIUM POSITIONAL0.210.5
1A1113LOOSE POSITIONAL0.575
1B1113LOOSE POSITIONAL0.565
1C1113LOOSE POSITIONAL0.825
1D1113LOOSE POSITIONAL0.535
1A1192MEDIUM THERMAL1.232
1B1192MEDIUM THERMAL1.182
1C1192MEDIUM THERMAL1.592
1D1192MEDIUM THERMAL1.452
1A1113LOOSE THERMAL1.810
1B1113LOOSE THERMAL1.7210
1C1113LOOSE THERMAL2.0710
1D1113LOOSE THERMAL2.0710
2E1192MEDIUM POSITIONAL0.10.5
2F1192MEDIUM POSITIONAL0.10.5
2G1192MEDIUM POSITIONAL0.110.5
2H1192MEDIUM POSITIONAL0.110.5
2E1097LOOSE POSITIONAL0.385
2F1097LOOSE POSITIONAL0.395
2G1097LOOSE POSITIONAL0.415
2H1097LOOSE POSITIONAL0.415
2E1192MEDIUM THERMAL1.352
2F1192MEDIUM THERMAL1.142
2G1192MEDIUM THERMAL1.412
2H1192MEDIUM THERMAL1.622
2E1097LOOSE THERMAL2.210
2F1097LOOSE THERMAL2.1410
2G1097LOOSE THERMAL2.3910
2H1097LOOSE THERMAL2.5510
LS精密化 シェル解像度: 2.444→2.507 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 416 -
Rwork0.234 8258 -
all-8674 -
obs--93.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5852-0.0049-0.07560.39070.06070.65670.0031-0.0036-0.00170.02050.0336-0.03630.05730.1224-0.0368-0.08620.0123-0.0092-0.0946-0.0003-0.0927-41.8856.8428.26
20.5026-0.0276-0.09520.3922-0.02750.86770.0267-0.07380.04270.01950.0086-0.0183-0.01480.0972-0.0352-0.109-0.00670.0022-0.1033-0.0042-0.0807-18.21386.116-47.733
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 361
2X-RAY DIFFRACTION1B1 - 329
3X-RAY DIFFRACTION1C0 - 361
4X-RAY DIFFRACTION1D1 - 329
5X-RAY DIFFRACTION2E0 - 361
6X-RAY DIFFRACTION2F1 - 329
7X-RAY DIFFRACTION2G0 - 361
8X-RAY DIFFRACTION2H1 - 329

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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