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万見
- PDB-3ex8: Complex structure of bacillus subtilis RibG reduction mechanism i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ex8
タイトルComplex structure of bacillus subtilis RibG reduction mechanism in riboflavin biosynthesis
要素Riboflavin biosynthesis protein ribDリボフラビン
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / alpha/beta/alpha / deaminase domain (脱アミノ) / reductase domain (還元酵素) / Metal-binding / Multifunctional enzyme / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / Riboflavin biosynthesis (リボフラビン) / Zinc (亜鉛)
機能・相同性
機能・相同性情報


5-アミノ-6-(5-ホスホリボシルアミノ)ウラシルレダクターゼ / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase activity / 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase activity / riboflavin biosynthetic process / NADP binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Riboflavin biosynthesis protein RibD / Riboflavin-specific deaminase, C-terminal / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain ...Riboflavin biosynthesis protein RibD / Riboflavin-specific deaminase, C-terminal / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AIF / Riboflavin biosynthesis protein RibD
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Chen, S.C. / Lin, Y.H. / Yu, H.C. / Liaw, S.H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Complex structure of Bacillus subtilis RibG: the reduction mechanism during riboflavin biosynthesis.
著者: Chen, S.C. / Lin, Y.H. / Yu, H.C. / Liaw, S.H.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of a bifunctional deaminase and reductase from Bacillus subtilis involved in riboflavin biosynthesis.
著者: Chen, S.C. / Chang, Y.C. / Lin, C.H. / Liaw, S.H.
履歴
登録2008年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Riboflavin biosynthesis protein ribD
B: Riboflavin biosynthesis protein ribD
C: Riboflavin biosynthesis protein ribD
D: Riboflavin biosynthesis protein ribD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,6559
ポリマ－163,0394
非ポリマー6165
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12370 Å2
ΔGint-242 kcal/mol
Surface area59660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.078, 108.367, 187.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Riboflavin biosynthesis protein ribD / リボフラビン / Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase / DRAP deaminase / Riboflavin-specific ...Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase / DRAP deaminase / Riboflavin-specific deaminase / 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase / HTP reductase


分子量: 40759.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: BSU23280, ribD, ribG / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS
参照: UniProt: P17618, diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase, 5-アミノ-6-(5-ホスホリボシルアミノ)ウラシルレダクターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-AIF / [(2R,3S,4R,5E)-5-[(5-amino-2,6-dioxo-3H-pyrimidin-4-yl)imino]-2,3,4-trihydroxy-pentyl] dihydrogen phosphate


分子量: 354.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N4O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28 % PEG 400, 200mM CaCl2, 100mM HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→50 Å / Num. all: 57889 / Num. obs: 56499 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 2.56→2.65 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.426 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 5437 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3Z

2b3z


解像度: 2.56→50 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 5721 -RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 56277 97.7 %-
all-57889 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.713 Å20 Å20 Å2
2---3.285 Å20 Å2
3---4.998 Å2
Refine analyze
ObsFree
Luzzati d res low5 Å-
Luzzati sigma a0.49 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10970 0 27 191 11188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.65 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 541 -
Rwork0.345 --
obs-5283 95.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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