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- PDB-3ex7: The crystal structure of EJC in its transition state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ex7
タイトルThe crystal structure of EJC in its transition state
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-III
  • Protein CASC3
  • Protein mago nashi homolog
  • RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
  • RNA-binding protein 8A
キーワードhydrolase/RNA binding protein/RNA / PROTEIN-RNA COMPLEX / mRNA processing / mRNA splicing / mRNA transport / Nonsense-mediated mRNA decay / Nucleus / RNA-binding / Spliceosome / Transport / Alternative splicing / Cytoplasm / Phosphoprotein / Acetylation / ATP-binding / Helicase / Hydrolase / Nucleotide-binding / rRNA processing / Coiled coil / hydrolase-RNA binding protein-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction subcomplex mago-y14 / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / intracellular mRNA localization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / negative regulation of excitatory postsynaptic potential ...exon-exon junction subcomplex mago-y14 / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / intracellular mRNA localization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Deadenylation of mRNA / regulation of mRNA processing / poly(A) binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / mRNA 3'-end processing / embryonic cranial skeleton morphogenesis / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / exploration behavior / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / associative learning / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of translation / mRNA splicing, via spliceosome / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / RNA stem-loop binding / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / regulation of translation / nuclear membrane / postsynapse / RNA helicase activity / negative regulation of translation / nuclear speck / RNA helicase / neuronal cell body / mRNA binding / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mago nashi protein / Mago nashi / Protein CASC3 / CASC3/Barentsz eIF4AIII binding / CASC3/Barentsz eIF4AIII binding / Btz domain / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily ...Mago nashi protein / Mago nashi / Protein CASC3 / CASC3/Barentsz eIF4AIII binding / CASC3/Barentsz eIF4AIII binding / Btz domain / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / RRM (RNA recognition motif) domain / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / RNA / Protein CASC3 / Eukaryotic initiation factor 4A-III / Protein mago nashi homolog / RNA-binding protein 8A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Andersen, G.R. / Nielsen, K.H.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2009
タイトル: Mechanism of ATP turnover inhibition in the EJC
著者: Nielsen, K.H. / Chamieh, H. / Andersen, C.B. / Fredslund, F. / Hamborg, K. / Le Hir, H. / Andersen, G.R.
履歴
登録2008年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mago nashi homolog
B: RNA-binding protein 8A
C: Eukaryotic initiation factor 4A-III
D: Protein CASC3
E: Protein mago nashi homolog
G: RNA-binding protein 8A
H: Eukaryotic initiation factor 4A-III
I: Protein CASC3
F: RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
J: RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,20516
ポリマ－196,13410
非ポリマー1,0716
水6,846380
1
A: Protein mago nashi homolog
B: RNA-binding protein 8A
C: Eukaryotic initiation factor 4A-III
D: Protein CASC3
F: RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6038
ポリマ－98,0675
非ポリマー5353
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13540 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area28010 Å2
手法PISA
2
E: Protein mago nashi homolog
G: RNA-binding protein 8A
H: Eukaryotic initiation factor 4A-III
I: Protein CASC3
J: RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6038
ポリマ－98,0675
非ポリマー5353
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13450 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area28070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.040, 100.750, 145.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.080, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBGCHDI

#1: タンパク質 Protein mago nashi homolog


分子量: 17189.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAGOH / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61326
#2: タンパク質 RNA-binding protein 8A / RNA-binding motif protein 8A / Ribonucleoprotein RBM8A / RNA-binding protein Y14 / Binder of OVCA1-1 / BOV-1


分子量: 14637.176 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 51-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM8A / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y5S9
#3: タンパク質 Eukaryotic initiation factor 4A-III / Eukaryotic translation initiation factor 4A isoform 3 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-3 / ATP- ...Eukaryotic translation initiation factor 4A isoform 3 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-3 / ATP-dependent RNA helicase DDX48 / DEAD box protein 48 / Eukaryotic initiation factor 4A-like NUK-34 / Nuclear matrix protein 265 / hNMP 265


分子量: 47173.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4A3 / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P38919, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#4: タンパク質 Protein CASC3 / Cancer susceptibility candidate gene 3 protein / Metastatic lymph node protein 51 / Protein MLN 51 ...Cancer susceptibility candidate gene 3 protein / Metastatic lymph node protein 51 / Protein MLN 51 / Protein barentsz / Btz


分子量: 17275.068 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 138-283 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASC3 / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O15234

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RNA鎖 , 1種, 2分子 FJ

#5: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')


分子量: 1792.037 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: poly Uracil (Sigma)

-
非ポリマー , 4種, 386分子

#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 7% PEG 3350, 50mM Tris HCl pH 8.8, 200mM NaAcetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 335011
2Tris11
3NaAcetate11
4H2O11
5PEG 335012
6Tris12
7NaAcetate12
8H2O12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.91745 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月19日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91745 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 108638 / Num. obs: 107635 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 34.55 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 11.35
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / Num. unique all: 12443 / Rsym value: 0.666 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HYI

2hyi


解像度: 2.301→39.065 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.804 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: Througout / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2144 1.99 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.207 108360 --
obs0.207 107634 99.33 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.702 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 275.05 Å2 / Biso mean: 67.293 Å2 / Biso min: 12.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.574 Å20 Å21.778 Å2
2--22.507 Å20 Å2
3----14.934 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→39.065 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11178 234 64 380 11856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21515896
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771736
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052018
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5364429
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.301-2.3550.3521560.2996705686195
2.355-2.4140.3221510.286992714399
2.414-2.4790.321300.2587046717699
2.479-2.5520.2931390.2456982712199
2.552-2.6340.2891480.24270107158100
2.634-2.7280.2651440.22570507194100
2.728-2.8370.2631410.21969967137100
2.837-2.9660.2791540.21770667220100
2.966-3.1230.2821380.22270227160100
3.123-3.3180.2581520.21170557207100
3.318-3.5740.2361290.19470957224100
3.574-3.9340.2341420.17470747216100
3.934-4.5020.1781200.15471327252100
4.502-5.6690.1891590.16771137272100
5.669-39.0710.2611410.2087152729399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1131-0.0457-0.05020.1212-0.00060.0790.01730.082-0.0093-0.0264-0.0889-0.01560.07820.0798-00.22540.01560.00510.1188-0.03370.2238-12.51747.50192.1101
20.03930.00450.01350.04210.04220.0151-0.0770.2820.0180.08560.02780.05310.0862-0.232700.2441-0.1606-0.00340.1655-0.08890.229-31.0671-6.32643.5805
30.25250.1206-0.3170.11310.00550.36140.0126-0.03860.0115-0.0126-0.0115-0.05630.0047-0.1647-00.15750.0024-0.0160.1018-0.0150.1697-28.670117.626429.9669
40.009-0.02980.04820.08260.02930.0376-0.0205-0.14710.1741-0.00390.1031-0.1065-0.0324-0.013500.27270.02380.00180.3472-0.03190.2629-23.712125.723742.9424
50.02210.0091-0.0094-0.0111-0.01130.03930.14360.0269-0.22110.03740.0759-0.18650.1040.043400.634-0.74090.11621.6537-0.12740.113312.467132.264770.3123
60.00230.0044-0.00240.0042-0.00340.00160.0597-0.02360.01470.0626-0.0404-0.04590.00380.004600.33560.00350.07040.3681-0.06030.3374-23.347931.731136.6648
70.0026-0.00340.0134-0.00540.00790.02020.05210.03050.02770.0574-0.0701-0.030.02470.039501.0239-0.66510.04331.6831-0.22970.492430.458147.447769.6306
80.07880.11210.1113-0.32930.4523-0.03550.1657-0.23980.0408-0.2015-0.4313-0.12420.1334-0.124200.1987-0.2287-0.04280.5643-0.2010.237318.874237.525237.6029
90.0270.1120.0835-0.01290.14240.04540.0646-0.21840.0887-0.3714-0.2597-0.11660.33570.1012-00.0874-0.3014-0.10940.4999-0.26050.233612.922629.479226.1066
100.0060.00760.0044-0.00310.00190.0008-0.0543-0.0334-0.02060.0165-0.00990.0838-0.0038-0.0146-00.432-0.11410.04450.8201-0.24950.5387.538332.378626.9142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F
7X-RAY DIFFRACTION7chain G
8X-RAY DIFFRACTION8chain H
9X-RAY DIFFRACTION9chain I
10X-RAY DIFFRACTION10chain J

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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