[日本語] English
万見
- PDB-3ewl: Crystal Structure of Conserved protein BF1870 of Unknown Function... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ewl
タイトルCrystal Structure of Conserved protein BF1870 of Unknown Function from Bacteroides fragilis
要素uncharacterized conserved protein BF1870
キーワードstructural genomics / unknown function / alpha-beta fold / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Domain of unknown function DUF5106 / Domain of unknown function (DUF5106) / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kim, Y. / Tesar, C. / Cobb, G. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Conserved protein BF1870 of Unknown Function from Bacteroides fragilis
著者: Kim, Y. / Tesar, C. / Cobb, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2008年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: uncharacterized conserved protein BF1870
B: uncharacterized conserved protein BF1870


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3542
ポリマ－33,3542
非ポリマー00
水2,900161
1
A: uncharacterized conserved protein BF1870


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6771
ポリマ－16,6771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: uncharacterized conserved protein BF1870


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6771
ポリマ－16,6771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.905, 41.606, 65.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 uncharacterized conserved protein BF1870


分子量: 16677.141 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 189-327 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal maltose binding protein fusion and a 6-Histidine tag with a TEV protease cut-site, which was cleaved during the purification.
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: NCTC 9343 / 遺伝子: BF1870 / プラスミド: pMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q5LE83
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Trimethylamine N-oxide dihydrate, 0.1M Tris pH 8.5, 20% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793, 0.9795
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
反射解像度: 2→29.66 Å / Num. all: 15373 / Num. obs: 15373 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 26.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 674 / % possible all: 88.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ収集
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
SHELXD位相決定
RESOLVEモデル構築
Cootモデル構築
REFMAC5.4.0078精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 12.429 / SU ML: 0.155 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.203
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 769 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.187 14586 --
obs0.187 14586 98.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.322 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.58 Å20 Å2-1.73 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2239 0 0 161 2400
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222374
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5961.9533224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3265290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.52523.559118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.53215418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9591520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211832
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8751.51422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65122305
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8443952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6444.5919
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 34 -
Rwork0.21 911 -
obs-945 83.7 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.7105 Å / Origin y: 4.0397 Å / Origin z: 16.4321 Å
111213212223313233
T0.0089 Å20.0051 Å20.014 Å2-0.0211 Å20.0047 Å2--0.0417 Å2
L0.3651 °2-0.0571 °20.4419 °2-0.262 °20.1146 °2--1.0652 °2
S0.0072 Å °-0.0087 Å °-0.0082 Å °-0.0036 Å °0.0074 Å °-0.0259 Å °0.0135 Å °0.0037 Å °-0.0146 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る