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- PDB-3eua: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE (BSU32610)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eua
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE (BSU32610) FROM BACILLUS SUBTILIS AT 1.90 A RESOLUTION
要素PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
キーワードISOMERASE / PUTATIVE PHOSPHOSUGAR ISOMERASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素 / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2240 / Rossmann fold - #12570 / Fructosamine deglycase FrlB / Fructosamine deglycase FrlB, SIS domain 1 / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2240 / Rossmann fold - #12570 / Fructosamine deglycase FrlB / Fructosamine deglycase FrlB, SIS domain 1 / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Fructosamine deglycase FrlB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of yurp protein (np_391141.1) from bacillus subtilis at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
B: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
C: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
D: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
E: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
F: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
G: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
H: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,97912
ポリマ－298,4168
非ポリマー5624
水30,6621702
1
A: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
B: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6042
ポリマ－74,6042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
2
C: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
D: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8854
ポリマ－74,6042
非ポリマー2812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6720 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23110 Å2
手法PISA
3
E: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
F: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6042
ポリマ－74,6042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23450 Å2
手法PISA
4
G: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
H: PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8854
ポリマ－74,6042
非ポリマー2812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6650 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.857, 91.822, 119.041
Angle α, β, γ (deg.)109.300, 100.450, 96.550
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 5 - 328 / Label seq-ID: 6 - 329

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
7GG
8HH

-
要素

#1: タンパク質
PUTATIVE FRUCTOSE-AMINOACID-6-PHOSPHATE DEGLYCASE


分子量: 37302.055 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: NP_391141.1, BSU32610, yurP / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: O32157
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1702 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15.0% Glycerol, 0.1700M NH4OAc, 25.5% PEG-4000, 0.1M Citrate pH 5.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97908,0.97864
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月17日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979081
30.978641
反射解像度: 1.9→29.975 Å / Num. obs: 179677 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 18.965 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 7.179
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-1.950.421.625900131170.4295.9
1.95-20.3442.125286127910.34496.1
2-2.060.2872.524753125140.28796.3
2.06-2.120.2332.424151122090.23396.4
2.12-2.190.1933.823310117800.19396.5
2.19-2.270.172222651114520.17296.7
2.27-2.360.1484.921877110690.14896.9
2.36-2.450.1335.521001106140.13397
2.45-2.560.1116.520325102760.11197.1
2.56-2.690.0927.81926097340.09297.2
2.69-2.830.0878.11848493450.08797.5
2.83-30.0739.41748688340.07397.6
3-3.210.05911.51651183510.05997.7
3.21-3.470.053121521776980.05397.9
3.47-3.80.04513.51417371790.04598.1
3.8-4.250.04114.81276564520.04198.1
4.25-4.910.039151126056860.03998.3
4.91-6.010.04213.3957048460.04298.4
6.01-8.50.04312.5737537320.04398.7
8.5-29.980.03513.9393319980.03596.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.975 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 7.238 / SU ML: 0.106 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.15
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.CITRATE ANIONS AND GLYCEROL MOLECULES FROM CRYSTALLIZATION ARE MODELED INTO THIS STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 8990 5 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.17 179676 97.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.07 Å2 / Biso mean: 23.585 Å2 / Biso min: 9.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2 Å20.93 Å2-0.04 Å2
2--0.14 Å2-0.11 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20474 0 38 1702 22214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02221210
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0214012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6471.9528783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.165334224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.83552647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15424.555988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.465153531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9651585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.23153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0223958
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.024379
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.34621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.315025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.510625
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.510181
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.52666
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1640.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2060.373
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7891.513641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1911.55321
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.098221050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10138922
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9764.57733
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1819TIGHT POSITIONAL0.050.05
2B1819TIGHT POSITIONAL0.050.05
3C1819TIGHT POSITIONAL0.050.05
4D1819TIGHT POSITIONAL0.070.05
5E1819TIGHT POSITIONAL0.060.05
6F1819TIGHT POSITIONAL0.060.05
7G1819TIGHT POSITIONAL0.060.05
8H1819TIGHT POSITIONAL0.060.05
1A2106MEDIUM POSITIONAL0.30.5
2B2106MEDIUM POSITIONAL0.350.5
3C2106MEDIUM POSITIONAL0.260.5
4D2106MEDIUM POSITIONAL0.370.5
5E2106MEDIUM POSITIONAL0.330.5
6F2106MEDIUM POSITIONAL0.290.5
7G2106MEDIUM POSITIONAL0.330.5
8H2106MEDIUM POSITIONAL0.30.5
1A1819TIGHT THERMAL0.150.5
2B1819TIGHT THERMAL0.130.5
3C1819TIGHT THERMAL0.140.5
4D1819TIGHT THERMAL0.160.5
5E1819TIGHT THERMAL0.170.5
6F1819TIGHT THERMAL0.180.5
7G1819TIGHT THERMAL0.160.5
8H1819TIGHT THERMAL0.160.5
1A2106MEDIUM THERMAL0.632
2B2106MEDIUM THERMAL0.652
3C2106MEDIUM THERMAL0.642
4D2106MEDIUM THERMAL0.662
5E2106MEDIUM THERMAL0.742
6F2106MEDIUM THERMAL0.752
7G2106MEDIUM THERMAL0.722
8H2106MEDIUM THERMAL0.712
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 616 -
Rwork0.23 12444 -
all-13060 -
obs--95.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.57390.0023-0.46880.351-0.26021.4507-0.00580.02260.00720.00310.03510.0055-0.0585-0.0121-0.02930.00160.0107-0.0024-0.0505-0.0129-0.040723.825642.716748.51
20.7468-0.2115-0.42720.3688-0.13161.0734-0.107-0.1009-0.08750.10540.10370.10350.0528-0.03220.00330.04520.04470.0269-0.00910.0195-0.012513.582334.491170.775
30.3292-0.19210.06810.5097-0.33821.5487-0.0214-0.0677-0.04130.02090.10070.0387-0.0497-0.1643-0.0793-0.05630.00640.001-0.01920.0032-0.01649.2464-11.542270.4752
40.22770.12760.15970.2815-0.41961.9558-0.04060.04110.0056-0.05420.0274-0.0391-0.18190.14390.01330.0037-0.03190.0023-0.0417-0.0216-0.016858.3816-2.341248.1841
50.54920.2161-0.03280.4169-0.02890.3176-0.08070.08330.0289-0.10270.07350.02150.0414-0.01590.0072-0.0343-0.0458-0.0156-0.03750.0009-0.033233.631935.2227103.1774
60.5381-0.1550.00760.2781-0.01680.1404-0.0562-0.09730.07640.04360.0542-0.0480.00120.02820.0021-0.0563-0.0031-0.0284-0.036-0.0238-0.004745.167245.4486124.1569
70.26920.13730.18020.36830.21270.8685-0.04550.0428-0.0041-0.05040.03030.02270.051-0.05590.0152-0.0641-0.03040.0029-0.0207-0.0072-0.015969.7988-10.0482102.6028
80.3845-0.0980.14250.38540.03210.4617-0.0398-0.02530.02060.05290.0224-0.0349-0.0080.02180.0174-0.0703-0.006-0.0119-0.045-0.0084-0.012880.7536-0.2326124.0473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2B5 - 328
3X-RAY DIFFRACTION3C5 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4D5 - 328
5X-RAY DIFFRACTION5E5 - 328
6X-RAY DIFFRACTION6F0 - 328
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 328
8X-RAY DIFFRACTION8H3 - 328

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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