[日本語] English
万見
- PDB-3ejh: Crystal Structure of the Fibronectin 8-9FnI Domain Pair in Comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ejh
タイトルCrystal Structure of the Fibronectin 8-9FnI Domain Pair in Complex with a Type-I Collagen Peptide
要素
  • Collagen type-I a1 chain
  • Fibronectin
キーワードCELL ADHESION / fibronectin / collagen / protein complex / collagenase site / Acute phase / Disease mutation / Extracellular matrix / Glycoprotein / Heparin-binding / Phosphoprotein / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted / Sulfation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / calcium-independent cell-matrix adhesion / negative regulation of transforming growth factor beta production / Fibronectin matrix formation / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking ...negative regulation of monocyte activation / calcium-independent cell-matrix adhesion / negative regulation of transforming growth factor beta production / Fibronectin matrix formation / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / biological process involved in interaction with symbiont / proteoglycan binding / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / extracellular matrix structural constituent / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell-matrix adhesion / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / regulation of protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / wound healing / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / GPER1 signaling / Signaling downstream of RAS mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / integrin binding / Platelet degranulation / nervous system development / heparin binding / heart development / regulation of cell shape / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / blood microparticle / cell adhesion / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Erat, M.C. / Lowe, E.D. / Campbell, I.D. / Vakonakis, I.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Identification and structural analysis of type I collagen sites in complex with fibronectin fragments.
著者: Erat, M.C. / Slatter, D.A. / Lowe, E.D. / Millard, C.J. / Farndale, R.W. / Campbell, I.D. / Vakonakis, I.
履歴
登録2008年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
E: Collagen type-I a1 chain
B: Fibronectin
F: Collagen type-I a1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1307
ポリマ－26,5954
非ポリマー5353
水1,892105
1
A: Fibronectin
E: Collagen type-I a1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5193
ポリマ－13,2982
非ポリマー2211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibronectin
F: Collagen type-I a1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6114
ポリマ－13,2982
非ポリマー3132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.840, 56.840, 150.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-650-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and not (resseq 546:552 or resseq 558 or...
21(chain B and not (resseq 546:552 or resseq 558 or...
12chain E and resseq 961:973 and not (resname HXP or resname HYP)
22chain F and resseq 961:973 and not (resname HXP or resname HYP)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPPROPROAA516 - 6061 - 91
21ASPASPLEULEUBC516 - 6021 - 87
12VALVALGLYGLYEB960 - 9745 - 19
22GLYGLYTYRTYRFD956 - 9781 - 23

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.261943, 0.313324, 0.912805), (0.476324, 0.780628, -0.404642), (-0.839346, 0.540784, 0.055237)-25.460899, 0.766322, -25.1625
2given(0.247755, 0.367001, 0.89662), (0.482008, 0.756112, -0.442677), (-0.840408, 0.541854, 0.010433)-27.2542, 1.15435, -25.5905

-
要素

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 10891.985 Da / 分子数: 2 / 断片: 8-9FnI / 変異: N528Q, R534K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Integration in the AOX1 locus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1, FN / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド Collagen type-I a1 chain


分子量: 2405.651 Da / 分子数: 2 / 断片: collagenase site C-terminal peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human) type-I collagen a1 chain.
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.5 M NaCl, 0.1 M BisTris pH 6.5 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月28日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→49.225 Å / Num. obs: 19940 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 6.023
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. measured all: 20451 / Num. unique all: 2872 / Rsym value: 0.571 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRIES 2CG6, 2CG7

2cg6

2cg7


解像度: 2.1→49.225 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.828 / SU ML: 0.33 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: One TLS group per FnI domain and peptide chain
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1229 7.26 %RAMDOM
Rwork0.209 ---
obs0.211 17126 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.312 Å2 / ksol: 0.375 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.75 Å2 / Biso mean: 52.401 Å2 / Biso min: 20.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.431 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.431 Å2-0 Å2
3----8.861 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1737 0 34 105 1876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081916
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2972579
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081247
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.76682
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A477X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B477X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.108
21E71X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F71X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.1460.2761360.235180319391803100
2.146-2.1960.2791470.226186420111864100
2.196-2.250.3031470.234180819551808100
2.25-2.3110.2951480.232184119891841100
2.311-2.3790.3021440.247182519691825100
2.379-2.4560.3241440.247185720011857100
2.456-2.5440.3181360.236180819441808100
2.544-2.6460.3011470.244184519921845100
2.646-2.7660.2421380.223183119691831100
2.766-2.9120.2831460.214187120171871100
2.912-3.0950.3091380.234183019681830100
3.095-3.3330.2731450.201183719821837100
3.333-3.6690.1821480.184183919871839100
3.669-4.1990.171520.166181819701818100
4.199-5.290.2021430.166184019831840100
5.29-49.2380.2241380.19718171955181798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.54451.6166-0.96212.075-0.24910.7547-0.13070.16390.3137-0.40530.20660.1369-0.1953-0.3866-0.04370.2446-0.0348-0.07610.32520.00770.2801-28.223518.3287-2.6364
21.05881.3970.08362.2181-0.03970.61330.32340.11930.30050.5483-0.33710.15290.2519-0.11340.00250.2097-0.0720.04430.2629-0.0670.2604-26.468230.861423.086
32.46021.99970.1434-1.95790.44252.25440.03370.1807-0.0656-0.0794-0.0197-0.26580.42850.0835-0.01490.3440.0630.00310.10880.01080.2934-10.990524.6195-8.9458
43.0902-5.00611.77875.9771-1.02550.3359-0.6949-0.62030.65590.08530.1408-0.1602-0.6814-0.51030.5790.40130.2205-0.21640.2936-0.0430.6233-26.030647.4004-9.2038
51.20510.8031.38550.59631.5481.9948-0.2487-0.11660.25390.1447-0.45820.10180.998-1.22370.61110.3761-0.1177-0.03330.4296-0.00250.3401-31.292510.32372.0042
62.0260.1451-0.51415.07611.34621.2189-0.03630.51250.28310.26330.1525-0.64040.1609-0.1359-0.12920.3262-0.08380.10930.21410.00970.2425-21.331520.6247-9.0467
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A516 - 558
2X-RAY DIFFRACTION2A559 - 606
3X-RAY DIFFRACTION3B516 - 558
4X-RAY DIFFRACTION4B559 - 602
5X-RAY DIFFRACTION5E960 - 974
6X-RAY DIFFRACTION6F956 - 978

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る