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- PDB-3eiu: A second transient position of ATP on its trail to the nucleotide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eiu
タイトルA second transient position of ATP on its trail to the nucleotide-binding site of subunit B of the motor protein A1Ao ATP synthase
要素V-type ATP synthase beta chain
キーワードHYDROLASE / ATP synthesis / Hydrogen ion transport / Ion transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, A1 complex, beta subunit / Rossmann fold - #12240 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...ATPase, A1 complex, beta subunit / Rossmann fold - #12240 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Manimekalai, S.M.S. / Kumar, A. / Balakrishna, A.M. / Gruber, G.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: A second transient position of ATP on its trail to the nucleotide-binding site of subunit B of the motor protein A(1)A(O) ATP synthase
著者: Manimekalai, M.S.S. / Kumar, A. / Balakrishna, A.M. / Gruber, G.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Spectroscopic and crystallographic studies of the mutant R416W give insight into the nucleotide binding traits of subunit B of the A1AO ATP synthase
著者: Kumar, A. / Manimekalai, S.M.S. / Balakrishna, A.M. / Hunke, C. / Weigelt, S. / Sewald, N. / Gruber, G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the archaeal A1Ao ATP synthase subunit B from Methanosarcina mazei Go1: Implications of nucleotide-binding differences in the major A1Ao subunits A and B
著者: Schafer, I.B. / Bailer, S.M. / Duser, M.G. / Borsch, M. / Bernal, R.A. / Stock, D. / Gruber, G.
履歴
登録2008年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase beta chain
B: V-type ATP synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8784
ポリマ－103,1672
非ポリマー7102
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area31030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.693, 96.867, 129.631
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 15 - 440 / Label seq-ID: 24 - 449

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA
詳細The biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-type ATPase subunit B


分子量: 51583.688 Da / 分子数: 2 / 変異: R416W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina mazei (古細菌) / 株: Go1 / 遺伝子: ATP Synthase / プラスミド: pET9D-HIS6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q60187, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-AES / 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / AEBSF / AEBSF


分子量: 203.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10FNO2S / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1 IN THE DATABASE, VATB_METMA. A2VAL, B2VAL ARE CONFLICTS OF VATB_METMA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 % / Mosaicity: 0.721 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 15% glycerol, 20% PEG 400, 2mM Mg2+ ATP, 0.1M Sodium Chloride, 0.1M Sodium citrate (pH 5.0), vapor diffusion,sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→30 Å / Num. all: 13292 / Num. obs: 12055 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 78.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 8.493
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique all: 1094 / Χ2: 0.899 / % possible all: 85.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.64 Å25.38 Å
Translation3.64 Å25.38 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C61

2c61


解像度: 3.43→24.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.782 / WRfactor Rfree: 0.282 / WRfactor Rwork: 0.213 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.754 / SU B: 46.784 / SU ML: 0.698 / SU R Cruickshank DPI: 0.673 / SU Rfree: 0.868 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.86 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 595 4.9 %RANDOM
Rwork0.246 ---
all0.308 11433 --
obs0.249 12032 90.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.44 Å2 / Biso mean: 72.12 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.43→24.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6506 0 44 0 6550
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9971.9829065
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1995838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.39124.102295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.034151113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.041547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21023
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025052
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.23287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.24512
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2331.54274
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.42126741
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.24432669
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4174.52324
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 3082 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.550.5
MEDIUM THERMAL0.122
LS精密化 シェル解像度: 3.426→3.513 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 40 -
Rwork0.309 679 -
all-719 -
obs--75.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.6518 Å / Origin y: -9.1795 Å / Origin z: 22.8981 Å
111213212223313233
T-0.5142 Å2-0.0249 Å20.0847 Å2--0.3446 Å2-0.0099 Å2---0.1515 Å2
L0.7275 °2-0.1558 °20.356 °2-0.8541 °20.3585 °2--1.8073 °2
S-0.0186 Å °-0.1101 Å °0.0311 Å °0.0596 Å °-0.0259 Å °0.172 Å °0.1313 Å °0.0802 Å °0.0445 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 440
2X-RAY DIFFRACTION1B15 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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