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- PDB-3ehu: Crystal structure of the extracellular domain of human corticotro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ehu
タイトルCrystal structure of the extracellular domain of human corticotropin releasing factor receptor type 1 (CRFR1) in complex with CRF
要素
  • Corticoliberin
  • FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP
キーワードMEMBRANE PROTEIN / G protein-coupled receptor / corticotropin releasing factor / CRF / SCR fold / MBP fusion / extracellular domain / Sugar transport / Transport / Cell membrane / Glycoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Receptor / Transducer / Transmembrane / Amidation / Cleavage on pair of basic residues / Hormone / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


corticotropin-releasing hormone activity / positive regulation of digestive system process / positive regulation of corticosterone secretion / regulation of adenylate cyclase activity involved in G protein-coupled receptor signaling pathway / corticotropin-releasing hormone binding / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, REM sleep / regulation of corticosterone secretion / corticotrophin-releasing factor receptor activity / corticotropin-releasing hormone receptor activity ...corticotropin-releasing hormone activity / positive regulation of digestive system process / positive regulation of corticosterone secretion / regulation of adenylate cyclase activity involved in G protein-coupled receptor signaling pathway / corticotropin-releasing hormone binding / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of circadian sleep/wake cycle, REM sleep / regulation of corticosterone secretion / corticotrophin-releasing factor receptor activity / corticotropin-releasing hormone receptor activity / corticotropin-releasing hormone receptor 2 binding / corticotropin secretion / positive regulation of corticotropin secretion / positive regulation of cortisol secretion / regulation of serotonin secretion / general adaptation syndrome, behavioral process / negative regulation of glucagon secretion / MECP2 regulates transcription of neuronal ligands / positive regulation of behavioral fear response / glucocorticoid biosynthetic process / negative regulation of norepinephrine secretion / parturition / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / negative regulation of luteinizing hormone secretion / negative regulation of epinephrine secretion / monoatomic ion homeostasis / cellular response to corticotropin-releasing hormone stimulus / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / varicosity / behavioral response to ethanol / positive regulation of cAMP-mediated signaling / response to ether / fear response / neuropeptide hormone activity / synaptic transmission, dopaminergic / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of systemic arterial blood pressure / Class B/2 (Secretin family receptors) / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to cocaine / diterpenoid metabolic process / exploration behavior / adrenal gland development / hypothalamus development / response to pain / response to aldosterone / response to corticosterone / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / positive regulation of calcium ion import / locomotory exploration behavior / carbohydrate transport / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / associative learning / carbohydrate transmembrane transporter activity / response to immobilization stress / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / activation of adenylate cyclase activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cellular response to dexamethasone stimulus / cell chemotaxis / female pregnancy / long-term synaptic potentiation / lung development / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / response to estrogen / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / chemical synaptic transmission / perikaryon / neuron apoptotic process / response to ethanol / periplasmic space / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / endosome / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / synapse / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor, type 1 / Urocortin/corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor conserved site / Corticotropin-releasing factor family signature. / corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor / GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold ...GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor, type 1 / Urocortin/corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor conserved site / Corticotropin-releasing factor family signature. / corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor / GPCR, family 2, corticotropin releasing factor receptor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Corticoliberin / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Corticotropin-releasing factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Molecular Recognition of Corticotropin-releasing Factor by Its G-protein-coupled Receptor CRFR1.
著者: Pioszak, A.A. / Parker, N.R. / Suino-Powell, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2008年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32020年1月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / reflns ...entity_src_gen / reflns / reflns_shell / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP
B: FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP
C: Corticoliberin
D: Corticoliberin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,22512
ポリマ－109,8304
非ポリマー1,3958
水8,107450
1
A: FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP
C: Corticoliberin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6136
ポリマ－54,9152
非ポリマー6984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21700 Å2
手法PISA
2
B: FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP
D: Corticoliberin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6136
ポリマ－54,9152
非ポリマー6984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.203, 63.480, 85.875
Angle α, β, γ (deg.)99.750, 106.280, 101.670
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 6分子 ABCD

#1: タンパク質 FUSION PROTEIN OF CRFR1 EXTRACELLULAR DOMAIN AND MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / CRF-R / CRF1 / Corticotropin-releasing hormone receptor 1 / CRH-R 1


分子量: 52605.180 Da / 分子数: 2 / 変異: A(-25)E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P34998
#2: タンパク質・ペプチド Corticoliberin / Corticotropin-releasing hormone / Corticotropin-releasing factor / CRF


分子量: 2309.670 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P06850
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 456分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.75
詳細: PEG MME 550, calcium chloride, tert-butanol, Bis-Tris, pH 6.75, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. obs: 64919 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 13.49
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / % possible all: 75.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 3C4M, 3EHS

3c4m

3ehs


解像度: 1.96→39.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 8.703 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 3254 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.212 61357 94.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.53 Å2 / Biso mean: 30.115 Å2 / Biso min: 10.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å20.9 Å20.38 Å2
2--1.73 Å2-0.24 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→39.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7044 0 90 450 7584
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2851.9699910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4265906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.48825.625320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.316151176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5721520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.23393
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.25012
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0680.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6531.54698
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02927270
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.71333041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6494.52640
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 161 -
Rwork0.249 3543 -
all-3704 -
obs--74.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93330.97640.74381.53230.61811.1799-0.01380.0616-0.083-0.08730.0295-0.00260.09780.0321-0.0157-0.13450.03560.0183-0.1625-0.0042-0.1443-33.4016-48.136114.113
21.8636-0.6216-0.66291.25950.5411.30550.0301-0.0970.11280.1019-0.04890.0146-0.0721-0.01050.0187-0.1389-0.0157-0.0093-0.1591-0.0192-0.1423-33.9795-1.564265.1045
37.48261.9124-0.10347.9862-2.65996.3839-0.17350.7601-0.4355-1.02240.24510.10750.9079-0.2528-0.07160.1572-0.0507-0.03690.02660.0543-0.0862-39.2696-23.178579.1189
47.5378-0.6142-0.36816.2891-2.93765.8886-0.0993-0.560.45620.95440.20110.2082-0.8027-0.2595-0.10180.14510.01180.03770.01850.0873-0.072-39.0952-26.7625100.1341
578.249717.490928.46458.43346.388718.13120.30010.41190.0198-0.5507-0.33510.6422-0.1727-0.20340.0350.1932-0.0248-0.00280.13440.07990.1214-57.915-22.24482.707
681.9912-14.5127-32.45918.90394.962617.6355-0.41240.4642-0.67430.453-0.21320.7990.4661-0.4540.62560.1674-0.0078-0.00710.15610.07390.1178-57.6606-27.725196.3277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-348 - 23
2X-RAY DIFFRACTION1A503
3X-RAY DIFFRACTION2B-348 - 23
4X-RAY DIFFRACTION2B503
5X-RAY DIFFRACTION3A27 - 104
6X-RAY DIFFRACTION4B27 - 104
7X-RAY DIFFRACTION5C26 - 42
8X-RAY DIFFRACTION6D26 - 42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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