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万見
- PDB-3eh0: Crystal Structure of LpxD from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eh0
タイトルCrystal Structure of LpxD from Escherichia coli
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase
キーワードTRANSFERASE / LpxD / acyltransferase / left-handed parallel beta helix / acyl carrier protein / Antibiotic resistance / Lipid A biosynthesis / Lipid synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-[(3R)-3-hydroxyacyl]-glucosamine N-acyltransferase activity / UDP-3-O-(3-hydroxyacyl)glucosamine N-acyltransferase / N-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / response to antibiotic / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase LpxD / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase, non-repeat region / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase, LpxD / MurE/MurF, N-terminal domain / Udp-n-acetylmuramoylalanyl-d-glutamate--2,6- Diaminopimelate Ligase; Chain: A, domain 1 / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase LpxD / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase, non-repeat region / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase, LpxD / MurE/MurF, N-terminal domain / Udp-n-acetylmuramoylalanyl-d-glutamate--2,6- Diaminopimelate Ligase; Chain: A, domain 1 / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-3-O-(3-hydroxymyristoyl)glucosamine N-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bartling, C.M. / Raetz, C.R.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Crystal structure and acyl chain selectivity of Escherichia coli LpxD, the N-acyltransferase of lipid A biosynthesis
著者: Bartling, C.M. / Raetz, C.R.
履歴
登録2008年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase
C: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1363
ポリマ－108,1363
非ポリマー00
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17140 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area42110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.950, 94.170, 103.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-442-

HOH

21C-509-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] glucosamine N-acyltransferase / Protein firA / Rifampicin resistance protein


分子量: 36045.348 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: W3110 / 遺伝子: lpxD, firA, omsA, b0179, JW0174 / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS
参照: UniProt: P21645, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.07 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 0.1 M MES, 2.0 M (NH4)2SO4, 1% doixane, 1 mM DTT, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月16日
放射モノクロメーター: Confocal multilayer mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 38124 / Num. obs: 36863 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.168 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: homology model based on pdb code 2IUA

2iua


解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.853 / ESU R Free: 0.352 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUE (A GLY 262) AND RESIDUE (A ARG 263) HAVE A C-N BOND DISTANCE OF 0.94 AND RESIDUE (C GLY 199) AND RESIDUE (C ARG 200) HAVE A C-N BONDS DISTANCE OF 1.01.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27911 1871 5 %RANDOM
Rwork0.21365 ---
obs0.21689 35182 98.51 %-
all-37053 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.271 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20 Å2-1.18 Å2
2--0 Å20 Å2
3----2.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7553 0 0 365 7918
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.491.95110379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40551022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.05825.461304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.652151306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4561539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.025685
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2480.23615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3290.25356
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4520.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2960.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3521.55037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.53428099
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.28132616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4714.52280
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 121 -
Rwork0.269 2505 -
obs--96.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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