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- PDB-3ega: Crystal structure of Pellino2 FHA Domain at 1.8 Angstroms resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ega
タイトルCrystal structure of Pellino2 FHA Domain at 1.8 Angstroms resolution
要素Protein pellino homolog 2
キーワードPROTEIN BINDING / Pellino / FHA Domain / E3 ubiquitin ligase / substrate binding domain / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Toll signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / positive regulation of protein phosphorylation / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction ...regulation of Toll signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / positive regulation of protein phosphorylation / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pellino family / : / : / Pellino, FHA domain / Pellino, RING domain
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase pellino homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ferguson, K.M. / Lin, C. / Schmitz, K.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Pellino proteins contain a cryptic FHA domain that mediates interaction with phosphorylated IRAK1.
著者: Lin, C.C. / Huoh, Y.S. / Schmitz, K.R. / Jensen, L.E. / Ferguson, K.M.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein pellino homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4152
ポリマ－29,3191
非ポリマー961
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Protein pellino homolog 2
ヘテロ分子

A: Protein pellino homolog 2
ヘテロ分子

A: Protein pellino homolog 2
ヘテロ分子

A: Protein pellino homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6618
ポリマ－117,2764
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area10170 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area36380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.650, 86.137, 162.767
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Protein pellino homolog 2 / Pellino-2


分子量: 29319.123 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 15-275, FHA domain / 変異: V61M, L232M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PELI2 / プラスミド: pET28 derivative (HTUA) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9HAT8
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium acetate, 26.4% w/v PEG 2000 MME, 0.2 M ammonium sulfate, pH 5.5, vapor diffusion, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795, 0.9796, 0.9495
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97961
30.94951
Reflection冗長度: 8.2 % / Av σ(I) over netI: 37.26 / 数: 221150 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 3.47 / D res high: 1.8 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 27082 / % possible obs: 98.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.885099.110.07411.1078.9
3.083.8810010.0815.9899
2.693.0810010.1063.8899.1
2.442.6910010.1392.5619.2
2.272.4410010.1751.979.1
2.132.2710010.21.5478.9
2.032.1310010.2491.2838.6
1.942.0310010.3211.1318
1.861.9498.610.4131.0116.3
1.81.8686.910.5150.8813.9
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 27082 / Num. obs: 27082 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 3.469 / Net I/σ(I): 37.257
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.515 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 2345 / Χ2: 0.881 / % possible all: 86.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→43.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.243 / WRfactor Rwork: 0.211 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.968 / SU B: 2.335 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.122 / SU Rfree: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.12
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1364 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.212 27047 --
obs0.212 27047 98.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.52 Å2 / Biso mean: 25.985 Å2 / Biso min: 6.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1671 0 5 128 1804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.511.9512378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0515231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.60523.3871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.70915293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4751513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0531.51129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7321801
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.143682
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9234.5569
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.843 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 74 -
Rwork0.295 1492 -
all-1566 -
obs-1566 78.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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