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万見
- PDB-3eg6: Structure of WDR5 bound to MLL1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eg6
タイトルStructure of WDR5 bound to MLL1 peptide
要素
  • MLL-1 peptide
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードPROTEIN BINDING / WDR5 / MLL1 / Win motif / MLL core complex / histone H3 / lysine methylation / Nucleus / Phosphoprotein / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / ATAC complex / NSL complex / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / anterior/posterior pattern specification / embryonic hemopoiesis / T-helper 2 cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / exploration behavior / histone methyltransferase complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / membrane depolarization / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / positive regulation of gluconeogenesis / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / skeletal system development / gluconeogenesis / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / protein modification process / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / mitotic spindle / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / histone binding / methylation / regulation of cell cycle / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / WDR5 beta-propeller domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger PHD-type profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Patel, A. / Dharmarajan, V. / Cosgrove, M.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of WDR5 bound to mixed lineage leukemia protein-1 peptide.
著者: Patel, A. / Dharmarajan, V. / Cosgrove, M.S.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: A conserved arginine containing motif crucial for the assembly and enzymatic activity of the Mixed Lineage Leumkemia protein-1 core complex
著者: Patel, A. / Vought, V.E. / Dharmarajan, V. / Cosgrove, M.S.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
C: MLL-1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9335
ポリマ－35,6442
非ポリマー2883
水5,170287
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.254, 98.384, 80.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Oligomeric state is a hetero-dimer.

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34303.914 Da / 分子数: 1 / 断片: WD-repeat domain (UNP residues 23-334) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / プラスミド: pMCGS7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta II pLysS / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド MLL-1 peptide


分子量: 1340.533 Da / 分子数: 1 / 断片: MLL-1 Win motif / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence can be naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: Q03164
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.11 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 3350, 30 mM (NH4)2SO4, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→28 Å / Num. obs: 32871 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 23.441
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 2.6207 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 97.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å25.21 Å
Translation2 Å25.21 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H68

2h68


解像度: 1.72→25.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Data cutoff high absF: 3055840.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1628 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 32678 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.72 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.834 Å20 Å20 Å2
2--9.429 Å20 Å2
3----3.595 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→25.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2425 0 15 287 2727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.0761.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.6062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6092.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: None
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 271 5.1 %
Rwork0.274 5094 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:SO4.PARAMCNS_TOPPAR:SO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAMCNS_TOPPAR:WATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ION.PARAMCNS_TOPPAR:ION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:CAPPING.PARAMCNS_TOPPAR:CAPPING.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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