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- PDB-3edy: Crystal Structure of the Precursor Form of Human Tripeptidyl-Pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3edy
タイトルCrystal Structure of the Precursor Form of Human Tripeptidyl-Peptidase 1
要素Tripeptidyl-peptidase 1
キーワードHYDROLASE / protease / TPP1 / sedolisin / Batten disease / LINCL / zymogen / prodomain / exopeptidase / endopeptidase / S53 family / cln2 / catalytic triad / oxyanion hole / Disease mutation / Epilepsy / Glycoprotein / Lysosome / Neuronal ceroid lipofuscinosis / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidyl-peptidase I / sulfatide binding / lysophosphatidic acid binding / lysosomal protein catabolic process / tripeptidyl-peptidase activity / XBP1(S) activates chaperone genes / protein localization to chromosome, telomeric region / lysosome organization / peptide catabolic process / neuromuscular process controlling balance ...tripeptidyl-peptidase I / sulfatide binding / lysophosphatidic acid binding / lysosomal protein catabolic process / tripeptidyl-peptidase activity / XBP1(S) activates chaperone genes / protein localization to chromosome, telomeric region / lysosome organization / peptide catabolic process / neuromuscular process controlling balance / bone resorption / epithelial cell differentiation / serine-type peptidase activity / lysosomal lumen / central nervous system development / peptide binding / protein catabolic process / lipid metabolic process / recycling endosome / melanosome / nervous system development / peptidase activity / endopeptidase activity / lysosome / membrane raft / serine-type endopeptidase activity / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S53, activation domain / Sedolisin domain / Pro-kumamolisin, activation domain / Sedolisin domain profile. / Pro-kumamolisin, activation domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold ...Peptidase S53, activation domain / Sedolisin domain / Pro-kumamolisin, activation domain / Sedolisin domain profile. / Pro-kumamolisin, activation domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripeptidyl-peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Guhaniyogi, J. / Sohar, I. / Das, K. / Lobel, P. / Stock, A.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure and Autoactivation Pathway of the Precursor Form of Human Tripeptidyl-peptidase 1, the Enzyme Deficient in Late Infantile Ceroid Lipofuscinosis
著者: Guhaniyogi, J. / Sohar, I. / Das, K. / Stock, A.M. / Lobel, P.
履歴
登録2008年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,54210
ポリマ－59,3691
非ポリマー1,1739
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.807, 93.173, 102.479
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tripeptidyl-peptidase 1 / Tripeptidyl-peptidase I / TPP-1 / TPP-I / Tripeptidyl aminopeptidase / Lysosomal pepstatin- ...Tripeptidyl-peptidase I / TPP-1 / TPP-I / Tripeptidyl aminopeptidase / Lysosomal pepstatin- insensitive protease / LPIC / Cell growth-inhibiting gene 1 protein


分子量: 59369.121 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 20-563 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPP1, CLN2 / Cell (発現宿主): OVARY CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: O14773, tripeptidyl-peptidase I
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.85 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 6000, citrate, pH 5.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97908 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: horizontally deflecting and focusing crystal preceded by a vertically focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. all: 48561 / Num. obs: 50890 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.043
反射 シェル解像度: 1.83→1.9 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 4675 / Χ2: 0.644 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
SOLVE位相決定
精密化解像度: 1.85→29.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.214 / WRfactor Rwork: 0.187 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.871 / SU B: 5.22 / SU ML: 0.082 / SU R Cruickshank DPI: 0.141 / SU Rfree: 0.125 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1231 2.6 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.179 48127 97.01 %-
all-48561 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.13 Å2 / Biso mean: 26.882 Å2 / Biso min: 13.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4195 0 73 235 4503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214428
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022987
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2631.9666046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0383.0027204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3285543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.40523.3200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.89415638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0691530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.024948
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02912
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2270.23163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.22189
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.22223
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1350.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2910.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4661.52788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4621.51093
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.16524395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.35131870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8714.51651
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 48 -
Rwork0.193 2319 -
all-2367 -
obs--65.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5650.13730.37020.4290.34892.4410.02940.0164-0.10740.0235-0.0523-0.03710.3268-0.00870.02290.1090.00460.023-0.01840.04180.06966.2738-13.05382.152
26.3336-0.66180.42166.8069-6.44096.1013-0.0083-0.23370.5861.3167-0.3865-0.3336-0.95410.69320.39470.1573-0.0775-0.02030.09080.03630.168162.617831.8842-3.9333
31.40370.1583-0.13151.6964-0.32951.58270.01230.0931-0.0044-0.0877-0.0353-0.13220.00290.10540.0230.048-0.00170.00540.08690.03420.099378.241615.35925.4954
41.5278-0.10390.16471.1679-0.04151.03630.0340.02590.034-0.0423-0.0643-0.020.01-0.02060.03030.07620.00040.02020.06830.04320.057663.3732.67068.356
50.89050.10130.07950.5261-0.08480.35470.0297-0.16730.05120.0851-0.03160.0229-0.0269-0.06710.00190.06820.00860.02730.09890.01710.053460.13612.702416.863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA20 - 1831 - 164
2X-RAY DIFFRACTION2AA184 - 197165 - 178
3X-RAY DIFFRACTION3AA198 - 292179 - 273
4X-RAY DIFFRACTION4AA293 - 401274 - 382
5X-RAY DIFFRACTION5AA402 - 563383 - 544

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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