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- PDB-3eca: CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI L-ASPARAGINASE, AN ENZYME U... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eca
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI L-ASPARAGINASE, AN ENZYME USED IN CANCER THERAPY (ELSPAR)
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / asparaginase / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli L-asparaginase, an enzyme used in cancer therapy.
著者: Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Preliminary Crystal Structure of Acinetobacter Glutaminasificans Glutaminase-Asparaginase
著者: Ammon, H.L. / Weber, I.T. / Wlodawer, A. / Harrison, R.W. / Gilliland, G.L. / Murphy, K.C. / Sjolin, L. / Roberts, J.
履歴
登録1993年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / citation / diffrn / diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / entity_src_nat / exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _entity.details / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_database_status.deposit_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct.title / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
解説: Sequence discrepancy
詳細: It was recently discovered that the assumed sequence of the protein differed from that of the drug (Elspar) used for crystallization. The replacement coordinates have the correct sequence. ...詳細: It was recently discovered that the assumed sequence of the protein differed from that of the drug (Elspar) used for crystallization. The replacement coordinates have the correct sequence. Other improvements involved correction of some rotamers and addition of a few waters.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,0398
ポリマ－138,5074
非ポリマー5324
水8,377465
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17210 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area38550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.700, 96.100, 111.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2


分子量: 34626.766 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: The structure was determined for the clinical drug Elspar. The amino acid sequence differed in four places from the sequence of the K12 strain of E. coli asparaginase (V27A, N64D, S252T, T263N).
由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / Plasmid details: Commercial drug
参照: UniProt: A0A377K0N3, UniProt: P00805*PLUS, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M sodium acetate, MPD, PEG3350
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium acetate1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
425 %PEG33501reservoir
3MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR590 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: SIEMENS-XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→10 Å / % possible obs: 85.3 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 74 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
冗長度: 5.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
X-PLORモデル構築
X-PLOR位相決定
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→9.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / SU B: 3.053 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS ADDED IN RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射
Rwork0.111 --
obs0.111 53577 85.27 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 169.82 Å2 / Biso mean: 25.809 Å2 / Biso min: 2.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å2-0.34 Å2
2--0.08 Å2-0 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→9.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9724 0 36 465 10225
Biso mean--31.74 27.69 -
残基数----1304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0139908
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0131.64913500
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4531.58321296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.31751300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.04424.955444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.853151608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3961532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021808
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.458 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.156 2757 -
obs--63.18 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Rfactor obs: 0.149 / Num. reflection obs: 56390
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 0.054

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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