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万見
- PDB-3eas: Novel dimerization motif in the DEAD box RNA helicase Hera: form ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eas
タイトルNovel dimerization motif in the DEAD box RNA helicase Hera: form 1, complete dimer, asymmetric
要素Hera
キーワードHYDROLASE / DEAD box RNA helicase / dimer / ATP-binding / Helicase / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleic acid binding / RNA helicase activity / hydrolase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #710 / : / RNA helicase Hera, dimerization domain / DEAD box helicase Hera, RNA-binding domain / : / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #710 / : / RNA helicase Hera, dimerization domain / DEAD box helicase Hera, RNA-binding domain / : / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helix non-globular / Helicase conserved C-terminal domain / Special / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat resistant RNA dependent ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Klostermeier, D. / Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2009
タイトル: A novel dimerization motif in the C-terminal domain of the Thermus thermophilus DEAD box helicase Hera confers substantial flexibility.
著者: Klostermeier, D. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2008年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hera
B: Hera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7352
ポリマ－47,7352
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area21820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.120, 70.770, 181.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hera


分子量: 23867.275 Da / 分子数: 2 / 断片: internal fragment (UNP residues 215 to 426) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: TT_C1895 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: Q72GF3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.29 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.1 Å / Num. obs: 15368 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.007 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 1089 / Rsym value: 0.79 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3eaq

3eaq


解像度: 2.8→45.3 Å / SU ML: 0.58 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3137 751 5 %random
Rwork0.2278 ---
obs0.2317 15034 98.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 110.765 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3301 0 0 0 3301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.15
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.01620.43031560.37462671X-RAY DIFFRACTION94
3.0162-3.31960.36781560.29232792X-RAY DIFFRACTION98
3.3196-3.79980.30941650.22592814X-RAY DIFFRACTION99
3.7998-4.78650.28331380.18012919X-RAY DIFFRACTION100
4.7865-45.30590.29561360.21983087X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0757-0.42032.34880.8246-1.35854.83950.25850.0516-0.1669-0.39320.53280.42240.3866-0.1661-0.55640.7396-0.1202-0.11320.45660.13860.587513.8605-10.1438-43.0285
20.18190.1432-0.26783.26722.57415.90230.2356-0.4340.20080.11210.07630.36180.1077-0.4433-0.25230.3180.1105-0.02220.7971-0.2720.606623.8537-7.8564-2.5647
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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