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万見
- PDB-3eab: Crystal structure of Spastin MIT in complex with ESCRT III -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eab
タイトルCrystal structure of Spastin MIT in complex with ESCRT III
要素
  • CHMP1b
  • Spastin
キーワードCELL CYCLE / Spastin / CHMP / MIT / ESCRT / Alternative splicing / ATP-binding / Cytoplasm / Disease mutation / Hereditary spastic paraplegia / Nucleotide-binding / Nucleus / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / MIT domain binding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole ...cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / MIT domain binding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / membrane coat / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / anterograde axonal transport / multivesicular body assembly / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic spindle disassembly / protein hexamerization / exit from mitosis / mitotic metaphase chromosome alignment / axonal transport of mitochondrion / nucleus organization / beta-tubulin binding / viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of cytokinesis / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / autophagosome maturation / alpha-tubulin binding / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / nuclear pore / lipid droplet / axon cytoplasm / multivesicular body / axonogenesis / viral budding from plasma membrane / isomerase activity / establishment of protein localization / protein homooligomerization / kinetochore / autophagy / spindle pole / protein transport / midbody / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / microtubule / endosome / endosome membrane / protein domain specific binding / axon / lysosomal membrane / cell division / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #440 / Spastin, chordate / Spastin / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #440 / Spastin, chordate / Spastin / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family / Snf7 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helix non-globular / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Special / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
cDNA, FLJ94734, Homo sapiens CHMP1.5 protein (CHMP1.5), mRNA / Charged multivesicular body protein 1b / Spastin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yang, D. / Rimanchi, N. / Renvoise, B. / Lippincott-Schwartz, J. / Blackstone, C. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis for midbody targeting of spastin by the ESCRT-III protein CHMP1B.
著者: Yang, D. / Rismanchi, N. / Renvoise, B. / Lippincott-Schwartz, J. / Blackstone, C. / Hurley, J.H.
履歴
登録2008年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spastin
B: Spastin
C: Spastin
D: Spastin
E: Spastin
F: Spastin
G: CHMP1b
H: CHMP1b
I: CHMP1b
J: CHMP1b
K: CHMP1b
L: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,41512
ポリマ－94,41512
非ポリマー00
水00
1
A: Spastin
G: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7730 Å2
手法PISA
2
B: Spastin
H: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
3
C: Spastin
I: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
4
D: Spastin
J: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7540 Å2
手法PISA
5
E: Spastin
K: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7320 Å2
手法PISA
6
F: Spastin
L: CHMP1b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7362
ポリマ－15,7362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.967, 95.493, 100.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Spastin


分子量: 10314.937 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 112 to 196 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPAST, KIAA1083, SPG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta / 参照: UniProt: Q9UBP0
#2: タンパク質・ペプチド
CHMP1b


分子量: 5420.950 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 145 to 194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2RA72, UniProt: Q7LBR1*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.28 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10% PEG 2000 MME, 0.2 M Ammonia Sulfate, 0.1 M Sodium Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97920, 0.97934, 0.97166
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年2月4日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.979341
30.971661
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 59615 / % possible obs: 90.9 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 53.3

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
CNS精密化
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→47.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 58202.66 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2438 5.1 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 48059 93.7 %-
all-50497 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.8832 Å2 / ksol: 0.345367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.76 Å20 Å20 Å2
2--0.94 Å20 Å2
3----13.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5977 0 0 0 5977
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.63
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 362 5.5 %
Rwork0.315 6247 -
obs--78.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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