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万見
- PDB-3e53: Crystal structure of N-terminal domain of a Fatty Acyl AMP Ligase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+53
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of a Fatty Acyl AMP Ligase FAAL28 from Mycobacterium tuberculosis
要素FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD28
キーワードLIGASE / Fatty acyl AMP Ligase / FadD28 / Mycobacterium tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain fatty acid adenylyltransferase FadD28 / Dimycocersyl phthiocerol biosynthesis / adenylyltransferase activity / fatty-acyl-CoA synthase activity / response to host immune response / DIM/DIP cell wall layer assembly / biological process involved in interaction with host / lipid biosynthetic process / ligase activity / fatty acid biosynthetic process ...long-chain fatty acid adenylyltransferase FadD28 / Dimycocersyl phthiocerol biosynthesis / adenylyltransferase activity / fatty-acyl-CoA synthase activity / response to host immune response / DIM/DIP cell wall layer assembly / biological process involved in interaction with host / lipid biosynthetic process / ligase activity / fatty acid biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Disco-interacting protein 2-like, AMP domain / Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold ...: / Disco-interacting protein 2-like, AMP domain / Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Long-chain-fatty-acid--AMP ligase FadD28 / Long-chain-fatty-acid--AMP ligase FadD28
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Goyal, A. / Rajakumara, E. / Yousuf, M. / Sankaranarayanan, R.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Mechanistic and functional insights into fatty acid activation in Mycobacterium tuberculosis.
著者: Arora, P. / Goyal, A. / Natarajan, V.T. / Rajakumara, E. / Verma, P. / Gupta, R. / Yousuf, M. / Trivedi, O.A. / Mohanty, D. / Tyagi, A. / Sankaranarayanan, R. / Gokhale, R.S.
履歴
登録2008年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD28


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4601
ポリマ－52,4601
非ポリマー00
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.972, 60.740, 136.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD28 / Fatty acyl AMP Ligase / FadD28 / FATTY-ACID-CoA SYNTHETASE / FATTY-ACID-CoA SYNTHASE / Acyl-CoA synthase


分子量: 52459.965 Da / 分子数: 1 / 断片: N-Terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: fadD28, MT3011, Rv2941 / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P96290, UniProt: P9WQ59*PLUS, 合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG3350, Sodium MES, B-mercaptoethanol, Lithium sulphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9792, 0.9800, 0.9776
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月10日 / 詳細: Mirrors (Rh coated, zerodur, vertical focussing)
放射モノクロメーター: Fixed exit double crystal Si[111], Horizontally focussing
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.981
30.97761
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 18036 / Num. obs: 18036 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 40.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 21.87
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.427 / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Num. unique all: 850 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1480704.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 913 5.1 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 17986 99.4 %-
all-17986 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.103 Å2 / ksol: 0.350403 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.26 Å20 Å20 Å2
2---5.92 Å20 Å2
3----2.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3245 0 0 240 3485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 75 5 %
Rwork0.286 1436 -
obs--84.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3mse_xplor_parammse_xplor_top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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